catalКатализ в промышленностиKataliz v promyshlennosti1816-03872413-6476LLC "KALVIS"10.18412/1816-0387-2016-3-69-75catal-350Research ArticleБИОКАТАЛИЗBIOCATALYSISПолучение молочной кислоты с использованием свободных и иммобилизованных в криогель поливинилового спирта клеток бактерий и мицелиальных грибов: сравнительный анализ характеристик биокатализаторов и процессовComparison of Lactic Acid Production by Free and PVA-Cryogel-Immobilized Bacteria or Filamentous FungiМасловаО. В.MaslovaO. V.ctls@kalvis.ruСенькоО. В.SenkoO. V.ctls@kalvis.ruСтепановН. А.StepanovN. A.ctls@kalvis.ruЕфременкоЕ. Н.EfremenkoE. N.ctls@kalvis.ruФИЦ Биотехнологии РАН, г. Москва; Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ)РоссияResearch Center of Biotechnology RAS, Moscow; Lomonosov Moscow State UniversityRussian Federation2016200520161636975Copyright © LLC "KALVIS", 20162016LLC "KALVIS"LLC "KALVIS"https://www.catalysis-kalvis.ru/jour/about/submissions#copyrightNoticehttps://www.catalysis-kalvis.ru/jour/article/view/350

Представлены результаты исследований и сравнительного анализа характеристик процесса получения молочной кислоты (МК) из глюкозы при длительном использовании в периодических условиях образцов различных биокатализаторов, представляющих собой клетки бактерий L. сasei и мицелиального гриба R. oryzae в сконцентрированном суспензионном или иммобилизованном в криогель поливинилового спирта (ПВС) виде. Установлено, что бактерии и грибы целесообразно использовать для получения МК именно в иммобилизованном в криогель ПВС виде, так как период их полуинактивации значительно больше, чем у концентрированных клеточных суспензий. За 200 ч периодического использования одних и тех же образцов иммобилизованных клеток было накоплено соизмеримое количество МК как для грибного (920±5 г), так и для бактериального (895±5 г) биокатализаторов, однако для гриба отмечена в 2 раза более высокая степень конверсии субстрата в продукт (0,92 г МК/г глюкозы) в сравнении с бактериями; период полуинактивации иммобилизованногогрибного биокатализатора оказался в 10 раз больше, чем у бактериального – 80 сут (96 рабочих циклов). Сравнение полученных данных с литературными показало перспективность применения иммобилизованных в криогель ПВС грибных клеток для получения МК: процесс с их использованием превосходит все известные по основным показателям – степени конверсии глюкозы в МК и максимально накапливающейся концентрации продукта.

There are results of investigations and comparative analysis of obtained process characteristics of lactic acid (LA) production from glucose within long-term batch process use of various samples of biocatalysts being bacterial L. сasei and filamentous fungus R. oryzae cells in concentrated (immobilized into poly(vinyl alcohol) cryogel or suspended) form. It was revealed for both bacteria and fungus cells that their use in immobilized into PVA-cryogel form is more reasonable as compared to concentrated suspended form since the period of their half-life-time increased in 6 and more times. Actually similar concentrations of LA were produced by immobilized fungus (920±5 g) and bacterial (895±5 g) biocatalysts during their 200 h-batch use, but twice increased level of substrate conversion into LA was obtained for fungus cells (0,92 g LA/g glucose), and the half-life-time of immobilized fungus biocatalyst appeared to be 10 times higher (80 days equal to 96 working cycles) then it was established for immobilized bacterial cells. The comparison between obtained and previously known from literature data showed that application of fungus cells immobilized into PVA-cryogel for LA-production is promising since the results of their usage surpass all processes by main characteristics: level of glucose conversion to LA and maximal accumulated product concentration.

молочная кислотаиммобилизованные клеткибиокатализаторыRhizopus oryzaeLactobacillus caseiкриогель поливинилового спиртаlactic acidimmobilized cellsbiocatalystsLactobacillus caseiRhizopus oryzaepoly(vinyl alcohol) cryogelReferencesBalciunas E.M., Salgado J.M., González J.M.D. Converti A., Souza Oliveira R.P. // Trends Food Sci. Technol. 30(2013). P. 70–83.Balciunas E.M., Salgado J.M., González J.M.D. Converti A., Souza Oliveira R.P. // Trends Food Sci. Technol. 30(2013). P. 70–83.Abdel-Rahman M. A., Tashiro Y., Sonomoto K. // Biotechnol. Adv. 31 (2013). P. 877–902.Abdel-Rahman M. A., Tashiro Y., Sonomoto K. // Biotechnol. Adv. 31 (2013). P. 877–902.Zhang Z.Y., Jin B., Kelly J.M. // Biochem. Eng. J. 35 (2007). P. 251–263.Zhang Z.Y., Jin B., Kelly J.M. // Biochem. Eng. J. 35 (2007). P. 251–263.Efremenko E.N., Nikolskaya A.B., Lyagin I.V., Senko O.V., Makhlis T.A., Stepanov N.A., Maslova O.V., Mamedova F., Varfolomeyev S.D. // Bioresour. Technol. 114 (2012). P. 342–348.Efremenko E.N., Nikolskaya A.B., Lyagin I.V., Senko O.V., Makhlis T.A., Stepanov N.A., Maslova O.V., Mamedova F., Varfolomeyev S.D. // Bioresour. Technol. 114 (2012). P. 342–348.Spiricheva O.V., Senko O.V., Veremeenko D.V., Efremenko E.N. // Theor. Found. Chem. Eng. 41. (2007). P. 150–153.Spiricheva O.V., Senko O.V., Veremeenko D.V., Efremenko E.N. // Theor. Found. Chem. Eng. 41. (2007). P. 150–153.Efremenko E.N., Spiricheva O.V., Veremeenko D.V., Baibak A.V., Lozinsky V.I. // J. Chem. Technol. Biotechnol. 81 (2006). P. 519–522.Efremenko E.N., Spiricheva O.V., Veremeenko D.V., Baibak A.V., Lozinsky V.I. // J. Chem. Technol. Biotechnol. 81 (2006). P. 519–522.Luedeking R., Piret E.L. // Biotechnol. Bioeng. 67. (2000). P. 636–644.Luedeking R., Piret E.L. // Biotechnol. Bioeng. 67. (2000). P. 636–644.Ilushka I.V., Dotsenko S.P., Borovskiy A.B., Arutyunyan M.M. // Scientific journal of KubSAU. 83 (2012). 9 P.Ilushka I.V., Dotsenko S.P., Borovskiy A.B., Arutyunyan M.M. // Scientific journal of KubSAU. 83 (2012). 9 P.Efremenko E.N., Stepanov N.A., Gudkov D.A., Senko O.V., Lozinsky V.I., Varfolomeev S.D. // Catalysis in Industry. 5 (2013). P. 190–198.Efremenko E.N., Stepanov N.A., Gudkov D.A., Senko O.V., Lozinsky V.I., Varfolomeev S.D. // Catalysis in Industry. 5 (2013). P. 190–198.Efremenko E.N., Spiricheva O.V., Varfolomeyev S.D., Sineoky S.P., Baibak A.V., Lozinsky V.I. Immobilised biocatalyst, method of its preparation and method of lactic acid production with the use of this biocatalyst // Russian Patent 2,253,677. 2005.Efremenko E.N., Spiricheva O.V., Varfolomeyev S.D., Sineoky S.P., Baibak A.V., Lozinsky V.I. Immobilised biocatalyst, method of its preparation and method of lactic acid production with the use of this biocatalyst // Russian Patent 2,253,677. 2005.Stone K.M., Roche F.W., Thornhill N.F. // Biotechnol. Tech. 6 (1992). P. 207–212.Stone K.M., Roche F.W., Thornhill N.F. // Biotechnol. Tech. 6 (1992). P. 207–212.Efremenko E., Spiricheva O., Varfolomeyev S., Lozinsky V. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 72 (2006). P. 480–485.Efremenko E., Spiricheva O., Varfolomeyev S., Lozinsky V. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 72 (2006). P. 480–485.Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология. Классический университетский учебник. М.: Академия, 2005. 472 с. ISBN5-7695-1953-3.Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология. Классический университетский учебник. М.: Академия, 2005. 472 с. ISBN5-7695-1953-3.Hujanen M., Linko S., Linko Y.Y., Leisola M. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 56 (2001) . P. 126–130.Hujanen M., Linko S., Linko Y.Y., Leisola M. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 56 (2001) . P. 126–130.Hamamci H., Ryu D.D. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 44 (1994). P. 125-133.Hamamci H., Ryu D.D. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 44 (1994). P. 125-133.Dong X.-Y., Bai S., Sun Y. // Biotechnol. Lett. 8 (1996). P. 225–228.Dong X.-Y., Bai S., Sun Y. // Biotechnol. Lett. 8 (1996). P. 225–228.Sun Y., Li Y.-L., Bai S., Yang H., Hu Z.-D. // Bioprocess Eng. 19 (1998). P. 155–157.Sun Y., Li Y.-L., Bai S., Yang H., Hu Z.-D. // Bioprocess Eng. 19 (1998). P. 155–157.Tay A., Yang S.-T. // Biotechnol. Bioeng. 80 (2002). P.1–12.Tay A., Yang S.-T. // Biotechnol. Bioeng. 80 (2002). P.1–12.Hang Y.D., Hamamci H., Woodams E.E. // Biotechnol. Lett. 11 (1989). P.119–120.Hang Y.D., Hamamci H., Woodams E.E. // Biotechnol. Lett. 11 (1989). P.119–120.Yoo I.-K., Seong G.H., Chang H.N., Park J.K. // Enzyme Microb. Tech. 9 (1996). P. 428–433.Yoo I.-K., Seong G.H., Chang H.N., Park J.K. // Enzyme Microb. Tech. 9 (1996). P. 428–433.Senthuran A., Senthuran V., Hatti-Kaul R., Mattiasson B. // Biotechnol. Bioeng. 55 (1997). P. 841–85.Senthuran A., Senthuran V., Hatti-Kaul R., Mattiasson B. // Biotechnol. Bioeng. 55 (1997). P. 841–85.Hujanen M., Linko Y.-Y. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 45 (1996). P. 307–313.Hujanen M., Linko Y.-Y. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 45 (1996). P. 307–313.Kwon Y.J., Kaul R., Mattiasson B. // Biotechnol. Bioeng. 50 (1996). P. 280–290.Kwon Y.J., Kaul R., Mattiasson B. // Biotechnol. Bioeng. 50 (1996). P. 280–290.Viscroy T.B.V., Blanch H.W., Wilke C.R. // Biotechnol. Lett. 4 (1982). P. 483–488.Viscroy T.B.V., Blanch H.W., Wilke C.R. // Biotechnol. Lett. 4 (1982). P. 483–488.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.