catalКатализ в промышленностиKataliz v promyshlennosti1816-03872413-6476LLC "KALVIS"10.18412/1816-0387-2017-5-399-406catal-439Research ArticleБИОКАТАЛИЗBIOCATALYSISБиокаталитические гетерогенные процессы этерификации насыщенных жирных кислот с алифатическими спиртамиHeterogeneous Biocatalytic Processes of Esterification of Saturated Fatty Acids with Aliphatic AlcoholsКоваленкоГ. А.KovalenkoG. A.ctls@kalvis.ruПерминоваЛ. В.PerminovaL. V.ctls@kalvis.ruБеклемишевА. Б.BeklemishevA. B.ctls@kalvis.ruМамаевА. Л.MamamevA. L.ctls@kalvis.ruПатрушевЮ. В.PatrushevYu. V.ctls@kalvis.ruИнститут катализа им. Г.К. Борескова СО РАН (ИК СО РАН), Новосибирск; Новосибирский государственный университет (НГУ)Boreskov Institute of Catalysis, Novosibirsk; Novosibirsk State UniversityИнститут катализа им. Г.К. Борескова СО РАН (ИК СО РАН), НовосибирскРоссияBoreskov Institute of Catalysis, NovosibirskRussian FederationНИИ биохимии СО РАН, НовосибирскРоссияResearch Institute of Biochemistry, NovosibirskRussian Federation201715092017175399406Copyright © LLC "KALVIS", 20172017LLC "KALVIS"LLC "KALVIS"https://www.catalysis-kalvis.ru/jour/about/submissions#copyrightNoticehttps://www.catalysis-kalvis.ru/jour/article/view/439

Проведены сравнительные исследования гетерогенных биокатализаторов, приготовленных путем иммобилизации рекомбинантной липазы из Thermomyces lanuginosus на мезопористых неорганических носителях – силикагеле (SiO2), оксиде алюминия (Al2O3) и диоксиде титана (TiO2) – в реакции этерификации жирных кислот с алифатическими спиртами. Обнаружено, что липаза, адсорбированная на силикагеле, обладает максимальной этерифицирующей активностью; при адсорбции на диоксиде титана липаза полностью инактивируется. Приготовленные на основе SiO2 биокатализаторы обладают высокой активностью и стабильностью в реакции этерификации насыщенных жирных кислот с числом атомов углерода (С) в молекуле 4–18 с алифатическими спиртами С5–С16, протекающей в среде органических растворителей (гексана и диэтилового эфира), и в течение нескольких десятков реакционных циклов (>40) работают без потери активности. Иммобилизованная на силикагеле рекомбинантная липаза rPichia/lip проявляет наиболее выраженную специфичность по отношению к субстрату – жирной кислоте. Так, скорость синтеза эфиров низкомолекулярных кислот С4–С6 в 3–4 раза ниже, чем для кислот с числом атомов углерода больше 7. Сравнительно широкая субстратная специфичность наблюдается по отношению ко второму субстрату – алифатическому спирту. Найдено, что эфир энантовой кислоты (С7:0) с бутанолом (С4) синтезируется с максимальной скоростью.

Heterogeneous biocatalysts prepared through immobilization of recombinant lipase Thermomyces lanuginosus on mesoporous inorganic supports (SiO2, Al2O3 and TiO2) were compared regarding esterificaiton of fatty acids with aliphatic alcohols. It was discovered that lipase is most active to the esterification when adsorbed on silica but inactivated completely when adsorbed on titanium dioxide. The biocatalysts supported on SiO2 are highly active and stable during esterification of saturated fatty acids comprising 4–18 carbon atoms (C) in the molecule with aliphatic C5–C16 alcohols in the organic solvent media (hexane and diethyl ether); any loss of their activity was not observed during several dozen (more than 40) reaction cycles. The most apparent selectivity to the substrate – fatty acid – was observed with the recombinant lipase rPichia/lip immobilized on silica. The synthesis rate of esters of low-molecular C4–C6 acids was as low as one third to one forth of that of C7+ acids. Comparatively wide selectivity was observed with respect to the second substrate (aliphatic alcohol); ester of enanthic acid (C7:0) with buthanol (C4) was synthesized at the highest rate.

биокатализаторырекомбинантная липазаэтерификацияжирные кислотыалифатические спиртыbiocatalystsrecombinant lipaseesterificationfatty acidsaliphatic alcoholsReferencesВойткевич С.А. 865 душистых веществ для парфюмерии и бытовой химии. М.: Пищевая промышленность, 1994. 594 с.Войткевич С.А. 865 душистых веществ для парфюмерии и бытовой химии. М.: Пищевая промышленность, 1994. 594 с.Солдатенков А.Т., Колядина Н.М., Ле Туань Ань. Основы органической химии душистых веществ для прикладной эстетики и ароматерапии. М.: ИКЦ ≪Академкнига≫, 2006. 240 с.Солдатенков А.Т., Колядина Н.М., Ле Туань Ань. Основы органической химии душистых веществ для прикладной эстетики и ароматерапии. М.: ИКЦ ≪Академкнига≫, 2006. 240 с.Ching T. Chou. Handbook of Industrial Biocatalysis. Taylor & Fransis, 2005.Ching T. Chou. Handbook of Industrial Biocatalysis. Taylor & Fransis, 2005.Ferrer M., Soliveri J., Plou F.J., Lopez-Cortes N., Reyes-Duarte D., Morten Christensen M., Copa-Patino J.L., Ballesteros A. // Enzyme Microb. Technol. 2005. Vol. 36. P. 391—398.Ferrer M., Soliveri J., Plou F.J., Lopez-Cortes N., Reyes-Duarte D., Morten Christensen M., Copa-Patino J.L., Ballesteros A. // Enzyme Microb. Technol. 2005. Vol. 36. P. 391—398.Chang S.W., Shaw J.F. // New Biotechnology. 2009. Vol. 26. No. 3/4. P. 109—116.Chang S.W., Shaw J.F. // New Biotechnology. 2009. Vol. 26. No. 3/4. P. 109—116.Almeida de R.M., Souza F.T.C., Junior M.A.C., Albuquerque N.J.A., Meneghetti S.M.P., Meneghetti M.R. // Catalysis Comm. 2014. Vol. 46. P. 179—182.Almeida de R.M., Souza F.T.C., Junior M.A.C., Albuquerque N.J.A., Meneghetti S.M.P., Meneghetti M.R. // Catalysis Comm. 2014. Vol. 46. P. 179—182.Stergiou P.Y., Foukis A., Filippou M., Koukouritaki M., Parapouli M. , Theodorou L.G., Hatziloukas E., Afendra A., Pandey A., Papamichael E.M. // Biotechnology Advances. 2013. Vol. 31. P. 1846—1859.Stergiou P.Y., Foukis A., Filippou M., Koukouritaki M., Parapouli M. , Theodorou L.G., Hatziloukas E., Afendra A., Pandey A., Papamichael E.M. // Biotechnology Advances. 2013. Vol. 31. P. 1846—1859.Gumel A.M., Annuar M.S.M., Heidelberg T., Chisti Y. // Process Biochemistry. 2011. Vol. 46. P. 2079—2090.Gumel A.M., Annuar M.S.M., Heidelberg T., Chisti Y. // Process Biochemistry. 2011. Vol. 46. P. 2079—2090.Sun J., Lee L.W.W., Liu S. Q. // Aust. J. Chem. 2014. Vol. 67. P. 1373—1381.Sun J., Lee L.W.W., Liu S. Q. // Aust. J. Chem. 2014. Vol. 67. P. 1373—1381.Villeneuve P. // Biotechnol. Adv. 2007. Vol. 25. P. 515—536.Villeneuve P. // Biotechnol. Adv. 2007. Vol. 25. P. 515—536.Безбородов А.М., Загустина Н.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2014. Т. 50. № 4. С. 347—373.Безбородов А.М., Загустина Н.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2014. Т. 50. № 4. С. 347—373.Halling P.J. // Enzyme Microbiol. Technol. 1994. Vol. 16. P. 178—206.Halling P.J. // Enzyme Microbiol. Technol. 1994. Vol. 16. P. 178—206.Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Елизарова Е.В. // Катализ в промышленности. 2008. № 3. С. 54—58.Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Елизарова Е.В. // Катализ в промышленности. 2008. № 3. С. 54—58.Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Калачев Н.В., Шнайдер К.Л. // Катализ в промышленности. 2015. Т. 15. № 2. С. 73—78.Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Калачев Н.В., Шнайдер К.Л. // Катализ в промышленности. 2015. Т. 15. № 2. С. 73—78.Гамаюрова В.С., Шнайдер К.Л., Джамай М.Д.Д. // Катализ в промышленности. 2016. Т. 16. № 3. С. 64—68.Гамаюрова В.С., Шнайдер К.Л., Джамай М.Д.Д. // Катализ в промышленности. 2016. Т. 16. № 3. С. 64—68.Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Розанов А.С., Пельтек С.Е., Новиков А.А., Альмяшева Н.Р., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2015. Т. 15. № 6. С. 90—96.Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Розанов А.С., Пельтек С.Е., Новиков А.А., Альмяшева Н.Р., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2015. Т. 15. № 6. С. 90—96.Stamatis H., Xenakis A., Provelegiou M., Kolisis F.N. // Biotechnol. Bioeng. 1993. Vol. 42. P. 103—110.Stamatis H., Xenakis A., Provelegiou M., Kolisis F.N. // Biotechnol. Bioeng. 1993. Vol. 42. P. 103—110.Gandhi N.N., Mukherjee K.D. // J. American Oil Chem. Soc. 2001. Vol. 78. P. 161—165.Gandhi N.N., Mukherjee K.D. // J. American Oil Chem. Soc. 2001. Vol. 78. P. 161—165.Arsan J., Parkin K.L. // Biotechnol. Bioeng. 2000. Vol. 69. P. 222—226.Arsan J., Parkin K.L. // Biotechnol. Bioeng. 2000. Vol. 69. P. 222—226.Talon R., Montel M.-C., Berdague J.-L. // Enz. Microb. Technol. 1996. Vol. 19. P. 620—622.Talon R., Montel M.-C., Berdague J.-L. // Enz. Microb. Technol. 1996. Vol. 19. P. 620—622.Naik S., Basu A., Saikia R., Madan B., Paul P., Chaterjee R., Brask J., Svendsen A. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2010. Vol. 65. P. 18—23.Naik S., Basu A., Saikia R., Madan B., Paul P., Chaterjee R., Brask J., Svendsen A. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2010. Vol. 65. P. 18—23.Bearden J.C., Jr. // Biochim. Biophys. Acta. 1978. Vol. 533. P. 525—529.Bearden J.C., Jr. // Biochim. Biophys. Acta. 1978. Vol. 533. P. 525—529.Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Чуенко Т.В., Рудина Н.А., Мосеенков С.И., Кузнецов В.Л. // Кинетика и катализ. 2013. Т. 54. № 6. С. 792—804.Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Чуенко Т.В., Рудина Н.А., Мосеенков С.И., Кузнецов В.Л. // Кинетика и катализ. 2013. Т. 54. № 6. С. 792—804.Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Чуенко Т.В., Рудина Н.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2016. Т. 52. № 6. С. 570—578.Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Чуенко Т.В., Рудина Н.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2016. Т. 52. № 6. С. 570—578.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.