catalКатализ в промышленностиKataliz v promyshlennosti1816-03872413-6476LLC "KALVIS"10.18412/1816-0387-2019-1-73-79catal-586Research ArticleБИОКАТАЛИЗBIOCATALYSISБиокатализаторы на основе клеток бактериальных штаммов с амидазной активностью для синтеза акриловой кислоты из акриламидаBiocatalysts Based on Bacterial Strain Cells with Amidase Activity for Synthesis of Acrylic Acid from AcrylamideМаксимоваЮ. Г.MaksimovaYu. G.ctls@kalvis.ruЯкимоваМ. С.YakimovaM. S.ctls@kalvis.ruМаксимовА. Ю.MaksimovA. Yu.ctls@kalvis.ruИнститут экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН – филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН (ИЭГМ УрО РАН – филиал ПФИЦ УрО РАН), Пермь; Пермский государственный национальный исследовательский университет (ПГНИУ)РоссияInstitute of Ecology and Genetics of Microorganisms, Perm; Perm State University, PermRussian FederationПермский национальный исследовательский политехнический университет (ПНИПУ)РоссияPerm National Research Polytechnic UniversityRussian FederationИнститут экологии и генетики микроорганизмов УрО РАН – филиал Пермского федерального исследовательского центра УрО РАН (ИЭГМ УрО РАН – филиал ПФИЦ УрО РАН); Пермский национальный исследовательский политехнический университет (ПНИПУ); Пермский государственный национальный исследовательский университет (ПГНИУ)РоссияInstitute of Ecology and Genetics of Microorganisms, Perm; Perm National Research Polytechnic University; Perm State UniversityRussian Federation2019170120191917379Copyright © LLC "KALVIS", 20192019LLC "KALVIS"LLC "KALVIS"https://www.catalysis-kalvis.ru/jour/about/submissions#copyrightNoticehttps://www.catalysis-kalvis.ru/jour/article/view/586

Изучен биокаталитический процесс синтеза акриловой кислоты из акриламида штаммами Rhodococcus erythropolis 4-1 и Alcaligenes faecalis 2, обладающими выраженной амидазной активностью. Оптимум рН для осуществления процесса составляет 6–7 для R. erythropolis 4-1 и 7–7,5 для A. faecalis 2, оптимум температуры – 20–50 °С для обоих штаммов. Оптимальная концентрация акриламида составляет 150 мМ для R. erythropolis 4-1 и 250 мМ для A. faecalis 2. Синтез акриловой кислоты при дробном внесении субстрата, катализируемый биомассой A. faecalis 2, был более эффективен, чем катализируемый R. erythropolis 4-1. Показано, что для хранения биокатализаторов предпочтительно замораживание при –20 °С. Амидазная активность клеток A. faecalis 2, иммобилизованных на активированном глутаровым альдегидом и неактивированном хитозане, не снижается при хранении гранул как во влажном, так и в высушенном состоянии.

A biocatalytic process for synthesis of acrylic acid was studied in the presence of Rhodococcus erythropolis 4-1 and Alcaligenes faecalis 2 strains with the pronounced amidase activity. The optimal pH of the process was 6–7 for R. erythropolis 4-1 and 7–7.5 for A. faecalis 2, optimal temperature 20–50 °C for both strains, optimal concentration of acrylamide 150 mM for R. erythropolis 4-1 and 250 mM for A. faecalis 2. At the stepwise addition of the substrate, the synthesis was more effective with A. faecalis 2 than with R. erythropolis 4-1. Freezing at –20 °C was shown preferable for storing the biocatalysts. The amidase activity of both humid and dry stored A. faecalis 2 cells immobilized on activated glutaric aldehyde and non-activated chitosan was not decreased.

биокатализаторыамидазаакриловая кислотанитрилгидролизующие бактерииbiocatalystsamidaseacrylic acidnitrile hydrolyzing bacteriaReferencesWang X., Wang H., Sun Y. // Chem. 2017. V. 3. P. 211—228.Wang X., Wang H., Sun Y. // Chem. 2017. V. 3. P. 211—228.Li C., Zhu Q., Cui Z., Wang B., Fang Y., Tan T. // Chem. Eng. Sci. 2018. V. 183. P. 288—294.Li C., Zhu Q., Cui Z., Wang B., Fang Y., Tan T. // Chem. Eng. Sci. 2018. V. 183. P. 288—294.Manzini S., Huguet N., Trapp O., Paciello R.A., Schaub T. // Catal. Today. 2017. V. 281. P. 379—386.Manzini S., Huguet N., Trapp O., Paciello R.A., Schaub T. // Catal. Today. 2017. V. 281. P. 379—386.Hollering M., Dutta B., Kühn F.E. // Coord. Chem. Rev. 2016. V. 309. P. 51—67.Hollering M., Dutta B., Kühn F.E. // Coord. Chem. Rev. 2016. V. 309. P. 51—67.Rasteiro L.F., Vieira L.H., Possato L.G., Pulcinelli S.H., Santilli C.V., Martins L. // Catal. Today. 2017. V. 296. P. 10—18.Rasteiro L.F., Vieira L.H., Possato L.G., Pulcinelli S.H., Santilli C.V., Martins L. // Catal. Today. 2017. V. 296. P. 10—18.Xiaobo X.U., Jianping L.I.N., Peilin C.E.N. // Chinese J. Chem. Eng. 2006. V. 14. № 4. P. 419—427.Xiaobo X.U., Jianping L.I.N., Peilin C.E.N. // Chinese J. Chem. Eng. 2006. V. 14. № 4. P. 419—427.Zhang X., Lin L., Zhang T., Liu H., Zhang X. // Chem. Eng. J. 2016. V. 284. P. 934—941.Zhang X., Lin L., Zhang T., Liu H., Zhang X. // Chem. Eng. J. 2016. V. 284. P. 934—941.Shen M., Zheng Y.-G., Shen Y.-C. // Process Biochem. 2009. V. 44. P. 781—785.Shen M., Zheng Y.-G., Shen Y.-C. // Process Biochem. 2009. V. 44. P. 781—785.Полтавская С.В., Козулина Т.Н., Сингирцев И.Н., Козулин С.В., Шуб Г.М., Воронин С.П. // Биотехнология. 2004. № 1. С. 62—70.Полтавская С.В., Козулина Т.Н., Сингирцев И.Н., Козулин С.В., Шуб Г.М., Воронин С.П. // Биотехнология. 2004. № 1. С. 62—70.Пат. РФ. 2337954.Пат. РФ. 2337954.Максимова Ю.Г., Максимов А.Ю., Демаков В.А., Козлов С.В., Овечкина Г.В., Олонцев В.Ф. // Биотехнология. 2010. № 4. С. 51—58.Максимова Ю.Г., Максимов А.Ю., Демаков В.А., Козлов С.В., Овечкина Г.В., Олонцев В.Ф. // Биотехнология. 2010. № 4. С. 51—58.Максимова Ю.Г., Демаков В.А., Овечкина Г.В. // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю.А. Овчинникова. 2011. Т. 7. № 2. С. 5—10.Максимова Ю.Г., Демаков В.А., Овечкина Г.В. // Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю.А. Овчинникова. 2011. Т. 7. № 2. С. 5—10.Справочник биохимика / Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. // М.: Мир, 1991. 544 с.Справочник биохимика / Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. // М.: Мир, 1991. 544 с.Joshi S.J., Abed R.M.M. // Environ. Process. 2017. V. 4. № 2. P. 463—476.Joshi S.J., Abed R.M.M. // Environ. Process. 2017. V. 4. № 2. P. 463—476.Zödl B., Schmid D., Wassler G., Gundacker C., Leibetseder V., Thalhammer T., Ekmekcioglu C. // Toxicology. 2007. V. 232. № 1—2. P. 99—108.Zödl B., Schmid D., Wassler G., Gundacker C., Leibetseder V., Thalhammer T., Ekmekcioglu C. // Toxicology. 2007. V. 232. № 1—2. P. 99—108.Ермилова Е.В. Молекулярные аспекты адаптации прокариот. СПб: Изд-во СПб. ун-та, 2007. 299 с.Ермилова Е.В. Молекулярные аспекты адаптации прокариот. СПб: Изд-во СПб. ун-та, 2007. 299 с.Максимова Ю.Г., Васильев Д.М., Зорина А.С., Овечкина Г.В., Максимов А.Ю. // Прикладная биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 2. С. 158—164.Максимова Ю.Г., Васильев Д.М., Зорина А.С., Овечкина Г.В., Максимов А.Ю. // Прикладная биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 2. С. 158—164.Thakur N., Kumar V., Sharma N.K., Thakur S., Bhalla T.C. // Protein Pept Lett. 2016. V. 23. № 2. P. 152—158.Thakur N., Kumar V., Sharma N.K., Thakur S., Bhalla T.C. // Protein Pept Lett. 2016. V. 23. № 2. P. 152—158.Глинский С.А., Козулин С.В., Козулина Т.Н., Полтавская С.В., Яненко А.С., Леонова Т.Е. // Биотехнология. 2010. № 1. С. 17—24.Глинский С.А., Козулин С.В., Козулина Т.Н., Полтавская С.В., Яненко А.С., Леонова Т.Е. // Биотехнология. 2010. № 1. С. 17—24.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.