catalКатализ в промышленностиKataliz v promyshlennosti1816-03872413-6476LLC "KALVIS"10.18412/1816-0387-2022-4-75-81catal-833Research ArticleБИОКАТАЛИЗBIOCATALYSISСравнительная характеристика свойств биокатализаторов на основе химотрипсина, иммобилизованного на полисахаридных носителяхA comparative characterization of the properties of biocatalysts containing chemotrypsin immobilized on polysaccharide supportsКрасноштановаА. А.KrasnoshtanovaA. A.ctls@kalvis.ruБезяеваА. Д.BesyaevaA. D.ctls@kalvis.ruРоссийский химико-технологический университет имени Д.И. Менделеева, МоскваРоссияMendeleev University of Chemical Technology, MoscowRussian Federation2022210720222247581Copyright © LLC "KALVIS", 20222022LLC "KALVIS"LLC "KALVIS"https://www.catalysis-kalvis.ru/jour/about/submissions#copyrightNoticehttps://www.catalysis-kalvis.ru/jour/article/view/833

В данной работе исследовано влияние типа полисахаридного носителя для иммобилизации и инкапсулирования на стабильность химотрипсина. Проведено сравнение получаемых биокатализаторов по величине протеолитической активности. Установлено, что наибольшей протеолитической активностью, равной 192 ед./г, обладает композит целлюлоза-хитозан. Установлено, что иммобилизация незначительно смещает температурный и рН оптимумы химотрипсина, однако происходит их заметное расширение в область более высоких температур и щелочных значений рН. Показано, что наибольшее относительное увеличение активности иммобилизованного химотрипсина наблюдается при использовании композита целлюлоза-хитозан. Выявлено, что при хранении композитов целлюлоза-хитозан и целлюлоза-альгинат при хранении в течение 24 мес. снижение активности химотрипсина не превышает 45–50 %. По результатам исследований оптимальным носителем для иммобилизации химотрипсина является композит целлюлоза-хитозан.

In this work, the effect exerted by the type of polysaccharide support for immobilization and encapsulation on the stability of chemotrypsin was studied. The synthesized biocatalysts were compared with respect to their proteolytic activity. The highest proteolytic activity equal to 192 U/g was observed for the cellulose-chitosan composite. It was found that immobilization slightly shifts the temperature and pH optima of chemotrypsin; however, they are substantially expanded toward higher temperatures and alkaline pH values. A relative increase in the activity of immobilized chemotrypsin was most pronounced in the case of cellulose-chitosan composite. After a 24 month storage of cellulose-chitosan and cellulose-alginate composites, a decrease in chemotrypsin activity did not exceed 45–50 %. The study revealed that the optimal support for immobilization of chemotrypsin is the cellulose-chitosan composite.

химотрипсиниммобилизацияинкапсулированиецеллюлозаальгинатхитозанchemotrypsinimmobilizationencapsulationcellulosealginatechitosanReferencesХвостов Д. В., Коноров Е.А., Захарова М.В., Ковалевская Ж.И. // Мясная индустрия. 2020. №. 11. С. 32–37. DOI: 10.37861/2618-8252-2020-11-32-36.Хвостов Д. В., Коноров Е.А., Захарова М.В., Ковалевская Ж.И. // Мясная индустрия. 2020. №. 11. С. 32–37. DOI: 10.37861/2618-8252-2020-11-32-36.Jessika Goncalves dos Santos Aguilar, Helia Harumi Sato. // Food Research International. 2018. V. 103. P. 253–262. DOI: 10.1016/j.foodres.2017.10.044.Jessika Goncalves dos Santos Aguilar, Helia Harumi Sato. // Food Research International. 2018. V. 103. P. 253–262. DOI: 10.1016/j.foodres.2017.10.044.Yinan Hua, Sreejayan Nair // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease. 2015. V. 1852. Is. 2. P. 195–208. DOI: 10.1016/j.bbadis.2014.04.032.Yinan Hua, Sreejayan Nair // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease. 2015. V. 1852. Is. 2. P. 195–208. DOI: 10.1016/j.bbadis.2014.04.032.Ljubica Vojcic, Christian Pitzler, Georgette Korfer, Felix Jakob, Ronny Martinez, Karl-Heinz Maurer // New Biotechnology. 2015. V. 32. Is. 6. P. 629–634. DOI: /10.1016/j.nbt.2014.12.010.Ljubica Vojcic, Christian Pitzler, Georgette Korfer, Felix Jakob, Ronny Martinez, Karl-Heinz Maurer // New Biotechnology. 2015. V. 32. Is. 6. P. 629–634. DOI: /10.1016/j.nbt.2014.12.010.Боровикова Л.Н., Титова А.В., Матвеева Н.А., Писарев О.А. // Журнал физической химии. 2013. Т. 87. № 6. С. 1008–1008.Боровикова Л.Н., Титова А.В., Матвеева Н.А., Писарев О.А. // Журнал физической химии. 2013. Т. 87. № 6. С. 1008–1008.Солдатова Л.С., Бабич О.О., Просеков А.Ю. // Переработка молока. 2010. № 10. С. 56–58.Солдатова Л.С., Бабич О.О., Просеков А.Ю. // Переработка молока. 2010. № 10. С. 56–58.Максимова Ю.Г., Демаков В.А., Максимов А.Ю., Овечкина Г.В., Коваленко Г.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2010. Т. 46. № 4. С. 416–421.Максимова Ю.Г., Демаков В.А., Максимов А.Ю., Овечкина Г.В., Коваленко Г.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2010. Т. 46. № 4. С. 416–421.Мартиросова Е.И., Николаев Ю.А., Шаненко Е.Ф., Крупянский Ю.Ф , Лойко Н.Г., Эль-Регистан Г.И. // Химическая технология. 2007. № 6. С. 250–256.Мартиросова Е.И., Николаев Ю.А., Шаненко Е.Ф., Крупянский Ю.Ф , Лойко Н.Г., Эль-Регистан Г.И. // Химическая технология. 2007. № 6. С. 250–256.Солдатова Л.С., Бабич О.О. // Техника и технология пищевых производств. 2010. № 1 (16). С. 1242–1247.Солдатова Л.С., Бабич О.О. // Техника и технология пищевых производств. 2010. № 1 (16). С. 1242–1247.Nisha Singh, Anshu S. Mathur, Ravi P. Gupta, Colin J. Barrow, Deepak K. Tuli, Munish Puri. // International Journal of Biological Macromolecules. 2021. V. 168. P. 572–590. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.12.004.Nisha Singh, Anshu S. Mathur, Ravi P. Gupta, Colin J. Barrow, Deepak K. Tuli, Munish Puri. // International Journal of Biological Macromolecules. 2021. V. 168. P. 572–590. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.12.004.Котельникова Н.Е., Михайлова С.А., Власова Е.Н. // Журнал прикладной химии. 2007. Т. 80. № 2. С. 323–330.Котельникова Н.Е., Михайлова С.А., Власова Е.Н. // Журнал прикладной химии. 2007. Т. 80. № 2. С. 323–330.Sarmento B., Ribeiro A., Veiga F., Sampaio P. // Pharmaceutical Research. 2007. V. 24. № 12. Р. 2198-2206. DOI: 10.1007/s11095-007-9367-4.Sarmento B., Ribeiro A., Veiga F., Sampaio P. // Pharmaceutical Research. 2007. V. 24. № 12. Р. 2198-2206. DOI: 10.1007/s11095-007-9367-4.Марквичева Е.А., Купцова С.В., Вихорева Г.А, Мареева Т.Ю. Хитозан-перспективный полимер для микрокапсулирования животных клеток и их использования в биомедицине: Материалы 6-й международной конференции «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». Москва, 22–24 октября 2001 г. М.: изд-во Всероссийского научно-исследовательского института рыбного хозяйства и океанографии. С. 212–216.Марквичева Е.А., Купцова С.В., Вихорева Г.А, Мареева Т.Ю. Хитозан-перспективный полимер для микрокапсулирования животных клеток и их использования в биомедицине: Материалы 6-й международной конференции «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». Москва, 22–24 октября 2001 г. М.: изд-во Всероссийского научно-исследовательского института рыбного хозяйства и океанографии. С. 212–216.Dosadina E.E., Savelyeva E.E., Belov A.A. // Process Biochemistry. 2018. V. 64. № 1. P. 213–220. DOI: 10.1016/j.procbio.2017.10.002.Dosadina E.E., Savelyeva E.E., Belov A.A. // Process Biochemistry. 2018. V. 64. № 1. P. 213–220. DOI: 10.1016/j.procbio.2017.10.002.Ефимцева Э.А., Челпанова Т.И. Иммобилизация щелочной фосфатазы. // Биотехнология. 2017. Т. 33. № 4. С. 54–75. DOI: 10.21519/0234-2758-2017-33-4-54-75.Ефимцева Э.А., Челпанова Т.И. Иммобилизация щелочной фосфатазы. // Биотехнология. 2017. Т. 33. № 4. С. 54–75. DOI: 10.21519/0234-2758-2017-33-4-54-75.Бычкова Е.С., Син А.Д., Белякова Д.А., Котова Я.С., Ломовский И.О. Тенденции развития технологии микрокапсулирования // Пищевая промышленность. 2021. № 4. 36–41. DOI: 10.24412/0235-2486-2021-4-0044.Бычкова Е.С., Син А.Д., Белякова Д.А., Котова Я.С., Ломовский И.О. Тенденции развития технологии микрокапсулирования // Пищевая промышленность. 2021. № 4. 36–41. DOI: 10.24412/0235-2486-2021-4-0044.Школьникова М.Н., Воронова Е.В. // Food industry. 2021. Т. 6. № 2. С. 90–98. DOI: 10.29141/2500-1922-2021-6-2-11.Школьникова М.Н., Воронова Е.В. // Food industry. 2021. Т. 6. № 2. С. 90–98. DOI: 10.29141/2500-1922-2021-6-2-11.Камилов Ф.Х., Галимов Ш.Н., Аглетдинов Э.Ф., Князева О.А., Абдуллина Г.М., Карягина Н.Т., Байгильдина А.А., Валиев А.Г., Сагидуллин Ф.А., Кулагина И.Г., Кидрасова Р.С., Меньшикова И.А., Бикметова Э.Р. Биохимический практикум: пособие для самостоятельной аудиторной работы студентов, обучающихся по специальности 20400.62 – Биология, профиль Микробиология. Ч. 2. Уфа: Изд-во ГБОУ ВПО БГМУ Минздрава России. 2014. 99 с.Камилов Ф.Х., Галимов Ш.Н., Аглетдинов Э.Ф., Князева О.А., Абдуллина Г.М., Карягина Н.Т., Байгильдина А.А., Валиев А.Г., Сагидуллин Ф.А., Кулагина И.Г., Кидрасова Р.С., Меньшикова И.А., Бикметова Э.Р. Биохимический практикум: пособие для самостоятельной аудиторной работы студентов, обучающихся по специальности 20400.62 – Биология, профиль Микробиология. Ч. 2. Уфа: Изд-во ГБОУ ВПО БГМУ Минздрава России. 2014. 99 с.Белодед А.В., Хабибулина Н.В., Луценко Н.Г. Энзимология. Лабораторный практикум по биохимии и молекулярной биологии. М.: РХТУ им. Д.И. Менделеева, 2019. 88 с.Белодед А.В., Хабибулина Н.В., Луценко Н.Г. Энзимология. Лабораторный практикум по биохимии и молекулярной биологии. М.: РХТУ им. Д.И. Менделеева, 2019. 88 с.Торопцева А.М., Белогородская К.В., Бондаренко В.М. Лабораторный практикум по химии и технологии высокомолекулярных соединений. Л., 1972. С. 106.Торопцева А.М., Белогородская К.В., Бондаренко В.М. Лабораторный практикум по химии и технологии высокомолекулярных соединений. Л., 1972. С. 106.Белов А.А., Белова Е.Н., Филатов В.Н. // Биомедицинская химия. 2009. Т. 55. № 1. С. 61–67.Белов А.А., Белова Е.Н., Филатов В.Н. // Биомедицинская химия. 2009. Т. 55. № 1. С. 61–67.Raspopova E.A., Krasnoshtanova A.A. // Catalysis in Industry. 2016. V. 8. № 1. P. 75–80. DOI: 10.1134/S2070050416010104.Raspopova E.A., Krasnoshtanova A.A. // Catalysis in Industry. 2016. V. 8. № 1. P. 75–80. DOI: 10.1134/S2070050416010104.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.