Preview

Катализ в промышленности

Расширенный поиск
Доступ открыт Открытый доступ  Доступ закрыт Только для подписчиков

Применение иммобилизованной рекомбинантной липазы бактерии Geobacillus stearothermophilus в реакции переэтерификации подсолнечного и гидрированного соевого масла

https://doi.org/10.18412/1816-0387-2016-5-66-74

Полный текст:

Аннотация

В работе исследованы свойства биокатализатора на основе липазы бактерии Geobacillus stearothermophilus G3, иммобилизированной на мезопористом силикагеле. Установлено, что для проведения реакции переэтерификации смеси подсолнечного масла и гидрированного соевого масла (саломаса) в статическом режиме достаточным является время 2 ч, концентрация биокатализатора 10 % по массе, температура 70 °С, состав сырьевой смеси – соотношение саломаса и подсолнечного масла – 1 : 3. Исследованы физико-химические свойства продуктов реакции переэтерификации методом ВЭЖХ-МС (триацилглицеридный состав) и путем измерения температуры плавления масел. Показана высокая стабильность биокатализатора: расчетное время его эксплуатации в сырьевой смеси составило 243 ч, что делает его перспективным для применения в процессах получения модифицированных жиров, в том числе на основе масел с высокими температурами плавления.

Об авторах

Ю. В. Самойлова
Институт катализа им. Г.К. Борескова СО РАН (ИК СО РАН), г. Новосибирск
Россия


А. В. Пилигаев
Институт катализа им. Г.К. Борескова СО РАН (ИК СО РАН), г. Новосибирск
Россия


К. Н. Сорокина
Институт катализа им. Г.К. Борескова СО РАН (ИК СО РАН), г. Новосибирск; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет (НГУ)
Россия


В. Н. Пармон
Институт катализа им. Г.К. Борескова СО РАН (ИК СО РАН), г. Новосибирск; Новосибирский национальный исследовательский государственный университет (НГУ)
Россия


Список литературы

1. Самойлова Ю.В., Тулупов А.А., Сорокина К.Н. Современные подходы к разработке новых ферментов липаз и продуцентов на их основе // Вестн. Новосиб. гос. ун-та. Серия: Биология, клиническая медицина. 2014. Т. 12. В. 4. С. 77-84.

2. Bezbradica D., Karalazic I., Ognjanovic N., Mijin D., Siler-Marinkovic S., Knezevic Z. Studies on the specificity of Candida rugosa lipase catalyzed esterification reactions in organic media // J. Serb. Chem. Soc. 2006. Vol. 71. P. 31-41.

3. Ebrahimpour A., Rahman R.N., Barsi M., Salleh A.B. High level expression and characterization of a novel thermostable, organic solvent tolerant, 1,3-regioselective lipase from Geobacillus sp. strain ARM // Bioresour. Technol. 2011. Vol. 102. P. 6972-6981.

4. Yilmaz E., Can K., Sezgin M., Yilmaz M. Immobilization of Candida rugosa lipase on glass beads for enantioselective hydrolysis of racemic naproxen methyl ester // Bioresour. Technol. 2011. Vol. 102. P. 499-506.

5. Kontkanen H., Rokka S., Kemppinen A., Miettinen H., Hellstrom J., Kruus K., Marnila P., Alatossava T., Korhonen H. Enzymatic and physical modification of milk fat: A review // Int. Dairy J. 2011. Vol. 21. P. 3-13.

6. Robles-Medina A., Gonzalez-Moreno P.A., Estebancerdan L., Molinagrima E. Biocatalysis: Towards ever greener biodiesel production // Biotechnol. Adv. 2009. Vol. 27. P. 398-408.

7. Patel R.N. Synthesis of chiral pharmaceutical intermediates by biocatalysis // Coord. Chem. Rev. 2008. Vol. 252. P. 659-701.

8. Villeneuve P., Barouh N., Barea B., Piombo G., Figueroa-Espinoza M.C., Turon F., Pina M., Lago R. Chemoenzymatic synthesis of structured triacylglycerols with conjugated linoleic acids (CLA) in central position // Food Chem. 2007. Vol. 100. P. 1443-1452.

9. Hamam F., Shahidi F. Synthesis of structured lipids containing medium-chain and omega-3 fatty acids // J. Agric. Food Chem. 2006. Vol. 54. P. 4390-4396.

10. Verma N., Thakur S., Bhatt A.K. Microbial Lipases: Industrial Applications and Properties (A Review) // Int. Res. J. Biol. Sci. 2012. Vol. 1. P. 88-92.

11. Aravindan R., Anbumathi P., Viruthagiri T. Lipase applications in food industry // Ind. J. Biotechnol. 2007. Vol. 6. P. 141–158.

12. Khor G.K., Sim J.H., Kamaruddin A.H., Uzir M.H. Thermodynamics and inhibition studies of lipozyme TL IM in biodiesel production via enzymatic transesterification // Bioresour. Technol. 2010. Vol. 101. P. 6558-6561.

13. Lee M., Lee J., Lee D., Cho J., Kim S., Park C. Improvement of enzymatic biodiesel production by controlled substrate feeding using silica gel in solvent free system // Enzyme Microb. Technol. 2011. Vol. 49. P. 402-406.

14. Calero J., Verdugo C., Luna D., Sancho E.D., Luna C., Posadillo A., Bautista F.M., Romero A.A. Selective ethanolysis of sunflower oil with Lipozyme RM IM, an immobilized Rhizomucor miehei lipase, to obtain a biodiesel-like biofuel, which avoids glycerol production through the monoglyceride formation // N. Biotechnol. 2014. Vol. 31. P. 596-601.

15. Shin T.W. Pan T.M. Substitution of Asp189 residue alters the activity and thermostability of Geobacillus sp. NTU 03 lipase // Biotechnol. Lett. 2011. Vol. 33. P. 1841-1846.

16. Сорокина К.Н., Нуриддинов М.А., Розанов А.С., Иванисенко В.А., Пельтек С.Е. Компьютерный анализ структуры липаз бактерий рода Geobacillus и выявление мотивов, влияющих на их термостабильность // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2013. Т. 17. С. 666-674.

17. Сорокина К.Н., Розанов А.С., Брянская А.В., Пельтек С.Е. Выделение и исследование свойств бактерий термальных источников Северного Прибайкалья, обладающих липолитической активностью // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2013. Т. 17. С. 651-658.

18. Самойлова Ю.В. Сорокина К.Н., Нуриддинов М.А., Розанов А.С. Разработка биокатализатора для переэтерификации пищевых жиров с использованием иммобилизованных ферментов липаз // В сборнике: Высокие технологии в современной науке и технике. Национал. исслед. Томский политех. ун-т. Редакторы: Лопатин В.В., Яковлев А.Н. Томск. 2013. С. 119-123.

19. Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Розанов А.С., Пельтек С.Е., Новиков А.А., Альмяшева Н.Р., Пармон В.Н. Применение иммобилизованной рекомбинантной липазы бактерии Geobacillus stearothermophilus G3 для получения метиловых эфиров жирных кислот // Катализ в промышленности. 2015. Т. 15. № 6. С.90-96. doi:10.1134/S2070050416020082

20. Abdel-Fattaha Y.R., Gaballa A.A. Identification and over-expression of a thermostable lipase from Geobacillus thermoleovorans Toshki in Escherichia coli // Microbiol. Res. 2008. Vol. 163. P. 13–20.

21. Розанов А.С., Пельтек С.Е., Сорокина К.Н. Штамм бактерии Escerichia coli xl1-blue/pqs-g3, продуцент термостабильной липазы бактерии Geobacillus stearothermophilus G3 // патент РФ 2540873 от 10.02.2015, пр. 23.09.2013.

22. Official and tentative methods of the American Oil Chemists’ Society; Champaign. Champaign. IL: AOCS Press. 1990.

23. IUPAC: Standard Method 2.301, Preparation of fatty acid methyl ester, in Standard Methods for the ANALYSIS OF Oils, Fats and Derivatives. – 7th. 1987. Oxford. Blackwell.

24. Official Methods and Recommended Practices of the American Oil Chemists’ Society, 4th edn., Champaign: AOCS Press. 1993.

25. Ghazali H.M., Hamidah S., Che Man Y.B. Enzymatic transesterification of palm olein with nonspecific and 1,3-specific lipases // J. Am. Oil Chem. Soc. 1995. Vol. 72. P. 633-639.

26. Jenab E., Temelli F., Curtis J.M. Lipase-catalysed interesterification between canola oil and fully hydrogenated canola oil in contact with supercritical carbon dioxide // Food Chem. 2013. Vol. 141. P. 2220-2228.

27. Sun J., Yu B., Curran P., Liu S.Q. Lipase-catalysed transesterification of coconut oil with fusel alcohols in a solvent-free system // Food Chem. 2012. Vol. 134. P. 89–94.

28. Lu J., Nie K., Xie F., Wang F., Tan T. Enzymatic synthesis of fatty acid methyl esters from lard with immobilized Candida sp. 99-125 // Process Biochem. 2007. Vol. 42. P. 1367-1370.

29. Otero C., Lopez-Hernandez A., Garcia H.S., Hernandez-Martin E., Hill C.G. Continuous enzymatic transesterification of sesame oil and a fully hydrogenated fat: effects of reaction conditions on product characteristics // Biotechnol. Bioeng. 2006. Vol. 94. P. 877-887.

30. Lai O.M., Ghazali H.M., Chong C.L. Effect of Enzymatic Transesterification on the Melting Points of Palm Stearin–Sunflower Oil Mixtures // JAOCS. 1998. Vol. 75. P. 881-886.

31. Colla L.M., Ficanha A.M.M., Rizzardi J., Bertolin T.E., Reinehr C.O. Costa J.A.V. Production and Characterization of Lipases by Two New Isolates of Aspergillus through Solid-State and Submerged Fermentation // Biomed. Res. Int. 2014. ID: 725959.

32. Costales-Rodriguez R., Gibon V., Verhe R., De Greyt W. Chemical and enzymatic interesterification of a blend of palm stearin: Soybean oil for low trans-margarine formulation // J. Am. Oil Chem. Soc. 2009. Vol. 86. P. 681–697.

33. Krishna S.H., Sattur A.P., Karanth N.G. Lipase-catalyzed synthesis of isoamyl isobutyrate optimization using central composite rotatable design // Process Biochem. 2001. Vol. 37. P. 9-16.

34. Sallami M., Ghamgui H., Frikha F., Gargouri Y., Miled N. Enzymatic transesterification of palm stearin and olein blends to produce zero-trans margarine fat // BMC Biotechnol. 2012. Vol. 12. doi:10.1186/1472-6750-12-48.

35. Zhang H., Xu X., Mu H., Nilsson J., Adler-Nissen J., Hoy C.-E. Lipozyme IM‐catalyzed interesterification for the production of margarine fats in a 1 kg scale stirred tank reactor // Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2000. Vol. 102. P. 411-418.

36. Jakab A., Heberger K., Forgacs E. Comparative analysis of different plants oils by high performance liquid chromatography atmospheric pressure chemical ionization mass spectrometry // J. Chromatogr. 2003. Vol. 976. P. 255-263.

37. Aoki T., Otake I., Gotoh N., Noguchi N., Wada S. Quantification method for triglyceride molecular species in fish oil with high performance liquid chromatography ultraviolet detector // J. Oleo Sci. 2004. Vol. 53. P. 285-294.

38. Zeb A., Murkovic M. Analysis of triacylglycerols in refined edible oils by isocratic HPLC-ESI-MS // Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2010. Vol. 112. P. 844-851.

39. Neff W.E., El-Agaimy M.A., Mounts T.L. Oxidative stability of blends and interesterified blends of soybean oil and palm olien // J. Am. Oil Chem. Soc. 1994. Vol. 71. P. 1111-1116.

40. Berben P.H., Groen C., Christensen M.W., Holm H.C. Interesterification with immobilized enzymes // Soc. Chem. Ind. 2000. Vol. 121. P. 1-2.


Для цитирования:


Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Пармон В.Н. Применение иммобилизованной рекомбинантной липазы бактерии Geobacillus stearothermophilus в реакции переэтерификации подсолнечного и гидрированного соевого масла. Катализ в промышленности. 2016;16(5):66-74. https://doi.org/10.18412/1816-0387-2016-5-66-74

For citation:


Samoilova Y.V., Piligaev A.V., Sorokina K.N., Parmon V.N. Application of the Immobilized Recombinant Lipase of Bacterium Geobacillus stearothermophilus G3 for Interesterification of Sunflower and Soya Bean Oils. Kataliz v promyshlennosti. 2016;16(5):66-74. (In Russ.) https://doi.org/10.18412/1816-0387-2016-5-66-74

Просмотров: 210


ISSN 1816-0387 (Print)
ISSN 2413-6476 (Online)