Heterogeneous Biocatalytic Processes of Esterification of Saturated Fatty Acids with Aliphatic Alcohols

Heterogeneous biocatalysts prepared through immobilization of recombinant lipase Thermomyces lanuginosus on mesoporous inorganic supports (SiO₂, Al₂O₃ and TiO₂) were compared regarding esterificaiton of fatty acids with aliphatic alcohols. It was discovered that lipase is most active to the esterification when adsorbed on silica but inactivated completely when adsorbed on titanium dioxide. The biocatalysts supported on SiO₂ are highly active and stable during esterification of saturated fatty acids comprising 4–18 carbon atoms (C) in the molecule with aliphatic C5–C16 alcohols in the organic solvent media (hexane and diethyl ether); any loss of their activity was not observed during several dozen (more than 40) reaction cycles. The most apparent selectivity to the substrate – fatty acid – was observed with the recombinant lipase rPichia/lip immobilized on silica. The synthesis rate of esters of low-molecular C4–C6 acids was as low as one third to one forth of that of C7+ acids. Comparatively wide selectivity was observed with respect to the second substrate (aliphatic alcohol); ester of enanthic acid (C7:0) with buthanol (C4) was synthesized at the highest rate.

1. Войткевич С.А. 865 душистых веществ для парфюмерии и бытовой химии. М.: Пищевая промышленность, 1994. 594 с.

2. Солдатенков А.Т., Колядина Н.М., Ле Туань Ань. Основы органической химии душистых веществ для прикладной эстетики и ароматерапии. М.: ИКЦ ≪Академкнига≫, 2006. 240 с.

3. Ching T. Chou. Handbook of Industrial Biocatalysis. Taylor & Fransis, 2005.

4. Ferrer M., Soliveri J., Plou F.J., Lopez-Cortes N., Reyes-Duarte D., Morten Christensen M., Copa-Patino J.L., Ballesteros A. // Enzyme Microb. Technol. 2005. Vol. 36. P. 391—398.

5. Chang S.W., Shaw J.F. // New Biotechnology. 2009. Vol. 26. No. 3/4. P. 109—116.

6. Almeida de R.M., Souza F.T.C., Junior M.A.C., Albuquerque N.J.A., Meneghetti S.M.P., Meneghetti M.R. // Catalysis Comm. 2014. Vol. 46. P. 179—182.

7. Stergiou P.Y., Foukis A., Filippou M., Koukouritaki M., Parapouli M. , Theodorou L.G., Hatziloukas E., Afendra A., Pandey A., Papamichael E.M. // Biotechnology Advances. 2013. Vol. 31. P. 1846—1859.

8. Gumel A.M., Annuar M.S.M., Heidelberg T., Chisti Y. // Process Biochemistry. 2011. Vol. 46. P. 2079—2090.

9. Sun J., Lee L.W.W., Liu S. Q. // Aust. J. Chem. 2014. Vol. 67. P. 1373—1381.

10. Villeneuve P. // Biotechnol. Adv. 2007. Vol. 25. P. 515—536.

11. Безбородов А.М., Загустина Н.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2014. Т. 50. № 4. С. 347—373.

12. Halling P.J. // Enzyme Microbiol. Technol. 1994. Vol. 16. P. 178—206.

13. Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Елизарова Е.В. // Катализ в промышленности. 2008. № 3. С. 54—58.

14. Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Калачев Н.В., Шнайдер К.Л. // Катализ в промышленности. 2015. Т. 15. № 2. С. 73—78.

15. Гамаюрова В.С., Шнайдер К.Л., Джамай М.Д.Д. // Катализ в промышленности. 2016. Т. 16. № 3. С. 64—68.

16. Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Розанов А.С., Пельтек С.Е., Новиков А.А., Альмяшева Н.Р., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2015. Т. 15. № 6. С. 90—96.

17. Stamatis H., Xenakis A., Provelegiou M., Kolisis F.N. // Biotechnol. Bioeng. 1993. Vol. 42. P. 103—110.

18. Gandhi N.N., Mukherjee K.D. // J. American Oil Chem. Soc. 2001. Vol. 78. P. 161—165.

19. Arsan J., Parkin K.L. // Biotechnol. Bioeng. 2000. Vol. 69. P. 222—226.

20. Talon R., Montel M.-C., Berdague J.-L. // Enz. Microb. Technol. 1996. Vol. 19. P. 620—622.

21. Naik S., Basu A., Saikia R., Madan B., Paul P., Chaterjee R., Brask J., Svendsen A. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2010. Vol. 65. P. 18—23.

22. Bearden J.C., Jr. // Biochim. Biophys. Acta. 1978. Vol. 533. P. 525—529.

23. Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Чуенко Т.В., Рудина Н.А., Мосеенков С.И., Кузнецов В.Л. // Кинетика и катализ. 2013. Т. 54. № 6. С. 792—804.

24. Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Чуенко Т.В., Рудина Н.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2016. Т. 52. № 6. С. 570—578.