Открытый доступ
Только для подписчиков
Иммобилизованные ферменты класса оксидоредуктаз в технологических процессах: обзор
https://doi.org/10.18412/1816-0387-2019-1-59-72
Аннотация
В обзоре проведен анализ основных сфер и перспектив использования иммобилизованных ферментов класса оксидоредуктаз в технологических процессах. Описаны строение и механизмы каталитического действия наиболее важных ферментов класса оксидоредуктаз, основные факторы, влияющие на деятельность ферментов, методы иммобилизации и примеры эффективного использования иммобилизованных оксидоредуктаз в технологических процессах. Проведен анализ основных тенденций развития данной области исследований.
Ключевые слова
Об авторах
Б. Б. Тихонов
Тверской государственный технический университет (ТвГТУ)
Россия
Россия
Э. М. Сульман
Тверской государственный технический университет (ТвГТУ)
Россия
Россия
П. Ю. Стадольникова
Тверской государственный технический университет (ТвГТУ)
Россия
Россия
А. М. Сульман
Тверской государственный технический университет (ТвГТУ)
Россия
Россия
Е. П. Голикова
Тверской государственный технический университет (ТвГТУ)
Россия
Россия
А. И. Сидоров
Тверской государственный технический университет (ТвГТУ)
Россия
Россия
В. Г. Матвеева
Тверской государственный технический университет (ТвГТУ); Тверской государственный университет (ТвГУ)
Россия
Россия
Список литературы
1. Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология. М.: Academa. 2005. 480 с.
2. Wohlgemuth R. 2010. Vol. 21. pp. 713—724.
3. Sanchez S., Demain A.L. Org. Process. Res. Dev. 2011. Vol. 15. pp. 224-230.
4. Li Sh., Yang X., Yang Sh., Zhu M., Wang X. Comp. and Str. Biotech. J. 2012. Vol. 2, Iss. 3. e201209017. 12 p.
5. Martínez A.T., Ruiz-Dueñas F.J., Camarero S., Serrano A., Linde D., Lund H., Vind J., Tovborg M., Herold-Majumdar O.M., Hofrichter M., Liers Сh., Ullrich R., Scheibner K., Sannia G., Piscitelli A., Pezzella C., Sener M.E., Kılıç S., Alcalde M. Biotechnology Advances. 2017. Vol. 35, Iss. 6, pp. 815-831.
6. Guzik U., Hupert-Kocurek K., Wojcieszynska D. Molecules. 2014. Vol. 19. pp. 8995—9018.
7. Schmidt A., Dordick J.S., Hauer B., Kiener A., Wubbolts M., Witholt B. Nature. 2001. Vol. 409. pp. 258-268.
8. Cowan D.A., Fernandez-Lafuente R. Enzyme Microb. Technol. 2011. Vol. 49. pp. 326—346.
9. Hanefeld U., Gardossi L., Magner E. Chem. Soc. Rev. 2009. Vol. 38. pp. 453—468.
10. Price N.C. Fundamentals of enzymology : the cell and molecular biology of catalytic proteins. — 3rd ed. — Oxford: Oxford University Press, 1999. —478 p.
11. Veitch N.C. Phytochem. 2004. Vol. 65. pp. 249—259.
12. Dunford H.B., Stillman J.S. Coord. Chem. Rev. 1976. Vol. 19. pp. 187-251.
13. Klibanov A.M., Tu T.-M., Scott K.P. Science. 1983. Vol. 221. pp. 259—260.
14. Bhattacharyya D.K., Bandyopadhyay U., Banerjee R.K. J. of Biol. Chem. 1993. Vol. 268, No. 30. pp. 22292-22296.
15. Arnao M.B., Acosta M., del Rio J.A., Varon R., Garcia-Canovas F. Biochem. Biophys. Acta. 1990. Vol. 1041. pp. 43—47.
16. Bevilaqua J.V., Cammarota M.C., Freire D.M., Sant’Anna Jr. G.L. Braz. J. Chem. Eng. 2002. Vol.19, No. 02, pp. 151-158.
17. Zhang X., Flurkey W.K. J. Food Sci. 1997. Vol. 62 (1). pp. 97-100.
18. Solano O., Solano F. Pigm. Cell Melanoma Res. 2009. Vol. 27. P. 750—760.
19. Perez-Gilabert M., Morte A., Hornubia M., Garcia-Carmona F. Physiol. Plant. 2001, Vol. 113. pp. 203-209.
20. Wilson R., Turner A.P.F. Biosens. Bioel. 1992 . Vol. 7. pp. 165-185.
21. Bankar S.B., Bule М.V., Singhal R.S., Ananthanarayan L. Biotech. Adv. 2009. Vol. 27. pp. 489—501.
22. Sundaran U.M., Zhang H.H., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon E.I. J. Am. Chem. Soc. 1997. Vol. 119. Vol. 12525—12540.
23. Durán N., Rosa M.A., D’Annibale A., Gianfreda L. Enzyme and Microbial Technology. 2002. Vol. 31. P. 907—931.
24. Strong P.J., Claus H. Crit. Rev. Env. Sci. Tech. 2011. Vol. 41. pp. 373—434.
25. Kretsinger R.H., Uversky V.N., Permyakov E.A. Encyclopedia of Metalloproteins. New York: Springer Science+Business Media, 2013. pp. 1066-1070.
26. Renneberg R., Berkling V., Loroch V. Biotechnology for Beginners (Second Edition). Ch. 2 – Enzymes: Molecular Supercatalysts for Use at Home and in Industry. 2017, P. 35-63.
27. Волокитина М.В. Хроматографические биокаталитические реакторы нового поколения на основе макропористых сорбентов монолитного типа. Дис. … канд. хим. наук: 03.01.06, 02.00.06. Институт высокомолекулярных соединений РАН, Спец. — биотехнология (в том числе бионанотехнологии), высокомолекулярные соединения. Санкт-Петербург, 2015. 182 с.
28. Tischer W., Wedekind F. Top. Curr. Chem. 1999. Vol. 200. pp. 95—126.
29. Acebes S., Fernández-Fueyo E., Monza E., Lucas F., Almendral D., Ruiz-Duenas F.J. ACS Catal. 2016. Vol. 6. pp. 1624-1629.
30. Cantone S., Ferrario V., Corici L., Ebert C., Fattor D., Spizzo P., Gardossi L. Chem. Soc. Rev. 2013. Vol. 42. pp. 6262—6276.
31. Jesionowski T., Zdarta J., Krajewska B. Adsorption. 2014. Vol. 20. pp. 801—821.
32. Mohamad N.R., Marzuki N.H.Ch., Buang N.A., Huyop F., Wahab R.A. Biotechnol. Equip. 2015. Vol. 29(2). pp. 205—220.
33. Brena B., González-Pombo P., Batista-Viera F. Methods Mol. Biol. 2013. Vol. 1051. pp. 15-31.
34. Nguyen H.H., Kim M. Appl. Sci. Converg. Technol. 2017. Vol. 26(6). pp. 157-163.
35. Cao L. Chapter In book: Carrier-bound Immobilized Enzymes: Principles, Application and Design, pp.169-316.
36. Barbosa O., Torres R., Ortiz C., Berenguer-Murcia A., Rodrigues R.C., Fernandez-Lafuente R. Biomacromolecules. 2013. Vol. 14(8). pp. 2433-2462.
37. Zucca P., Sanjust E. Molecules. 2014. Vol. 19. pp. 14139—14194.
38. Hirsh S.L., Bilek M.M.M., Nosworthy N.J., Kondyurin A., dos Remedios C.G., McKenzie D.R. Langmuir. 2010. Vol. 26 (17), pp 14380—14388.
39. Datta S., Christena L.R., Rajaram Y.R.S. Biotech. 2013. Vol. 3. pp. 1—9.
40. Zhang Y., Ge J., Liu Z. ACS Catal. 2015. Vol. 5. pp. 4503—4513.
41. Ронжин Н.О. Индикаторные тест-системы с использованием наноалмазов детонационного синтеза. Дис. … канд. биолог. наук. 03.01.06 / Н.О. Ронжин. Институт биофизики Сибирского отделения РАН, Спец. Биотехнология (в том числе бионанотехнологии). Красноярск, 2015. 125 с.
42. Zdarta J., Meyer A.S., Jesionowski T., Pinelo M. Catalysts. 2018. Vol. 8. pp. 92-118.
43. Gholami-Borujeni F., Mahvi A.H., Naseri S., Faramarzi M.A., Nabizadeh R., Alimohammadi M. Res. J. Chem. Environ. 2011. Vol. 15. P. 217—222.
44. Magri M.L., de las Nieves Loustau M., Miranda M.V., Cascone O. Biocatal. Biotransform. 2007. Vol. 25. P. 98—102.
45. Hamid M., Khalil-ur-Rehman. Food Chemistry. 2009. Vol. 115. P. 1177—1186.
46. Pramparo L., Stüber F., Font J., Fortune A., Fabregat A., Bengoa C. J. Hazard. Mater. 2010. Vol. 177. P. 990—1000.
47. Cho S.H., Shim J., Yun S.H., Moon S.H. Appl. Catal. A. 2008. Vol. 337. P. 66—72.
48. Bódalo A., Bastida J., Maximo M.F., Montiel M.C., Gómez M., Murica M.D. Bioprocess. Biosyst. Eng. 2008. Vol. 31. P. 587—593.
49. Acevedo F., Pizzul L., Castillo M.D., Gonzales M.E., Cea M., Gianfreda L., Diez M.C. Chemosphere. 2010. Vol. 80. P. 271—278.
50. Zhai, R., Zhang, B., Wan, Y., Li, C., Wang, J., Liu, J. Chitosan-halloysite hybrid-nanotubes: Chem. Eng. J. 2013. Vol. 214. P. 304—309.
51. Матвеева О.В., Лакина Н.В., Долуда В.Ю., Сульман Э.М. Известия вузов: Химия и химическая технология. Т. 57, № 6. Иваново: ИГХТУ, 2014. С. 15-18.
52. Тихонов Б.Б., Сидоров А.И., Сульман Э.М. // Катализ в промышленности. 2007. № 3. С. 48—50.
53. Quintanilla-Guerrero F., Duarte-Vazquez M.A., Tinoco R., Gomez-Suarez M., Garcia-Almendarez B.E., Vazquez-Duhalt R., Regalado C. J. Agric. Food Chem. 2008. Vol. 56. P. 8058—8065.
54. Monier M., Ayad D.M., Wei Y., Sarhan A.A. International Journal of Biological Macromolecules. 2010. Vol. 46. P. 324—330.
55. Vasileva N., Godjevargova T., Ivanova D., Gabrovska K. International Journal of Biological Macromolecules. 2009. Vol. 44. pp. 190—194.
56. Chang Q., Tang H. Molecules. 2014. Vol. 19. P. 15768-15782.
57. Galarraga J.C., dos Santos A.F., Bassan J.C., Goulart A.J., Monti R. Rev. Ciênc. Farm. Basica. Apl. 2013. Vol. 34. P. 321—326.
58. Iqbal H.M.N., Asgher M. BMC Biotechnol. 2013. Vol. 13. P. 56.
59. Jamal F., Singh S., Khatoon S., Mehrotra S. J. Bioproces. Biotechniq. 2013. Vol. 3. P. 131.
60. Karim Z., Adnan R., Husain Q. International Biodeterioration & Biodegradation. 2012. Vol. 72. P. 10-17.
61. Janović B.S., Mićić Vićovac M.L., Vujčić Z.M., Vujčić M.T. Environmental Science and Pollution Research. 2017. Vol. 24. Iss. 4, pp. 3923—3933.
62. Park B.-W., Ko K.-A., Yoon D.-Y., Kim D.-S. Enzyme and Microbial Technology. 2012. Vol. 51. pp. 81—85.
63. Тихонов Б.Б., Стадольникова П.Ю., Сидоров А.И., Сульман Э.М. // Бюллетень науки и практики. 2017. № 12 (25). С. 98—104.
64. Матвеева О.В., Лакина Н.В., Долуда В.Ю., Шкилева И.П., Матвеева В.Г., Сульман Э.М. // Катализ в промышленности. 2015. № 1. С. 70—78.
65. Matveeva O., Lakina N., Matveeva V., Sulman M., Sulman E., Valetsky P., Doluda V. Topics in Catalysis, 2011, Vol. 54, pp. 1309-1317.
66. Labus K., Turek A., Liesiene J., Bryjaka J. Biochem. Eng. J. 2011. Vol. 56. P. 232-240.
67. Dincer A., Becerik S., Aydemir T. Int. J. Biol. Macromol. 2012. Vol. 50. pp. 815—820.
68. Bayramoglu G., Akbulut A., Yakup Arica M. J. of Haz. Mater. 2013. Vol. 244-245. P. 528—536.
69. Xu D.-Y., Yang Z. Chemosphere. 2013. Vol. 92. P. 391—398.
70. Subrizi F., Crucianelli M., Grossi V., Passacantando M., Pesci L., Saladino R. ACS Catal. 2014. Vol. 4. P. 810—822.
71. Selinheimo E. Tyrosinase and laccase as novel crosslinking tools for food biopolymers. Dissertation. Doctor of Science in Technology, Helsinki. 2008. 119 P.
72. Kuninori T., Nishiyama J., Matsumoto H. Cereal Chem. 1976. Vol. 53. P.420-428.
73. Сидоров А.И., Тихонов Б.Б., Стадольникова П.Ю., Сульман Э.М. // Актуальная биотехнология. 2017. № 2 (21). С. 104—108.
74. Ozyilmaz G, Tukel S. Appl. Biochem. Microbiol. 2007. Vol. 43(1). P. 29—35.
75. Rasiah I.A., Sutton K.H., Low F.L., Lin H.M., Gerrard J.A. Food Chem. 2005. Vol. 89. P.325—332.
76. Gujral H.S., Rosell C.M. Food Res. Int. 2004. Vol. 37. P. 75—81.
77. Primo-Martin C., Wang M., Lichtendonk W.J., Plijter J., Hamer R.J. J. Sci. Food Agric. 2005. Vol. 85. P. 1186—119.
78. Rosell C.M., Wang S., Aja S., Bean S., Lookhart G. Cereal Chemistry. 2003. Vol. 80. P. 52—55.
79. Tzanov T., Silgia A., Gubitz G.M., Cavaco-Paulo A. J. Biotechnol. 2002. Vol. 93. P.87—94.
80. Opwis K., Knittel D., Schollmeyer E., Hoferichter P., Cordes A. Eng. Life Sci. 2008. Vol. 8(2). P.175—178.
81. Dong L. C., Wang G., Xiao Y., Xu Y., Zhou X., Jiang H., Luo Q. Chem. Biochem. Eng. Q. 2011. Vol. 25 (3). P. 395—402.
82. Wang X., Zhu K.-X., Zhou H.-M. Int. J. Mol. Sci. 2011, 12, 3042-3054.
83. Tang L., Yang R., Hua X., Yu C., Zhang W., Zhao W. Food Chemistry. 2014. Vol. 161. P. 1—7.
84. Jang E., Park S., Park S., Lee Y., Kim D.-N., Kim B., Koh W.-G. Polym. Adv. Technol. 2010, 21 476—482.
85. Sittiwet C., Srisa-ard M., Baimark Y. Malaysian Polymer Journal. 2010. Vol. 5., No. 2. P. 108-116.
86. Hashemifard N., Mohsenifar A., Ranjbar B., Allameh A., Lotfi A.S., Etemadikia B. Analytica Chimica Acta 675 (2010) 181—184.
87. Wang H., Huang J., Wang C., Li D., Ding L., Han Y. Applied Surface Science. 2011. Vol. 257. P. 5739—5745.
88. Lee H.U., Park C., Kim S.W. Process Biochemistry 47 (2012) 1282—1286.
89. Golikova E.P., Lakina N.V., Grebennikova O.V., Matveeva V.G., Sulman E.M. Faraday Discussions. 2017. Vol. 202. pp. 303-314.
90. Dehghanifard E., Jafari A.J., Kalantary R.R., Mahvi A.H., Faramarzi M.A., Esrafili A. Iran. J. Environ. Healt. 2013. Vol. 10. P.25.
91. Widsten P., Kandelbauer A. Enzyme and Microbial Technology. 2008. Vol. 42. Iss.4. pp. 293—307.
92. Fernandez-Fernandez M., Sanroman M.A., Moldes D. Biotechnol. Adv. 2013. Vol. 31. P. 1808—1825.
93. Liu Y., Zeng Z., Zeng G.; Tang L., Pang Y., Li Z., Liu C., Lei X., Wu M., Ren P. Bioresour. Technol. 2012, Vol. 115. P 21—26.
94. Nicolucci C., Rossi S., Menale C., Godjevargova T., Ivanov Y., Bianco M., Mita L., Bencivenga U., Mita D.G., Diano N. Biodegradation. 2011 Vol . 22. P. 673—683.
95. Wang Q., Ciu J., Li G., Zhang J., Li D., Huang F., Wei Q. Molecules. 2014. Vol. 19. P. 3376—3388.
96. Xu R., Chi C., Li F., Zhang B. ACS Appl. Mater. Interfaces. 2013. Vol. 5. P. 12554—12560.
97. Galliker P., Hommes G., Schlosser D., Corvini P. F.-X., Shahgaldian P. Journal of Colloid and Interface Science. 2010. Vol. 349. P. 98—105.
98. Jia J., Zhang S., Wang P., Wang H. Journal of Hazardous Materials 205— 206 (2012) 150— 155.
99. Cristovao R.O., Silverio S.C., Tavares A.P.M., Brigida A.I.S., Moureiro J.M., Boaventura R.A.R., Macedo E.A., Coelho M.A.Z. World J. Microbiol. Biotechnol. 2012. Vol. 28 P. 2827—2838.
100. Mogharabi M., Nassiri-Koopaei N., Bozorgi-Koushalshahi M., Nafissi-Varcheh N., Bagherzadeh G., Faramarzi M.A. Bioinorg. Chem. Appl. 2012. P. 823830:1—823830:6.
101. Peralta-Zamora P., Pereira C.M., Tiburtius E.R.L., Moraes S.G., Rosa M.A., Minussi, R.C., Duran N. Appl. Catal. B. 2003. Vol. 42. P. 131—144.
102. Jořenek M., Zajoncová L. Chem. Biochem. Eng. Q. 2015. Vol. 29 (3). P. 457—466.
103. Chao C., Guan H., Zhang J., Liu Y., Zhao Y., Zhang B. Water Sci. Technol. 2018. Vol. 77(3). P. 809-818.
104. Labat, E., Morel, M.H., Rouau, X. Cereal Chem. 2000. Vol. 77. P. 823-828.
105. Kirk O., Borchert T.V., Fuglsang C.C. Current Opinion in Biotechnology 2002, 13:345—351.
106. Матвеева О.В., Лакина Н.В., Долуда В.Ю., Сульман Э.М. // Известия вузов. Химия и химическая технология. Т. 56. Вып. 11. Иваново: ИГХТУ, 2013. С. 13—18.
Рецензия
Для цитирования:
Тихонов Б.Б., Сульман Э.М., Стадольникова П.Ю., Сульман А.М., Голикова Е.П., Сидоров А.И., Матвеева В.Г. Иммобилизованные ферменты класса оксидоредуктаз в технологических процессах: обзор. Катализ в промышленности. 2019;19(1):59-72. https://doi.org/10.18412/1816-0387-2019-1-59-72
For citation:
Tikhonov B.B., Sulman E.M., Stadol’nikova P.Yu., Sulman A.M., Golikova E.P., Sidorov A.I., Matveeva V.G. Immobilized Enzymes of the Class of Oxidoreductases in Technological Processes: Review. Kataliz v promyshlennosti. 2019;19(1):59-72. (In Russ.) https://doi.org/10.18412/1816-0387-2019-1-59-72
Просмотров: 741
Послать статью по эл. почте 