Preview

Катализ в промышленности

Расширенный поиск

СРАВНЕНИЕ ЭФФЕКТИВНОСТИ ПРОЦЕССОВ БИОКОНВЕРСИИ РАСТИТЕЛЬНОГО СЫРЬЯ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БИОКАТАЛИЗАТОРОВ НА ОСНОВЕ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ TRICHODERMA И PENICILLIUM VERRUCULOSUM

Полный текст:

Аннотация

Проведено сравнительное исследование эффективности применения шести коммерческих биокатализаторов на основе ферментных препаратов, полученных с использованием гриба рода Trichoderma в качестве продуцента (Cellic Ctec 1, Cellic Ctec 2, Accelerase 1000, Accelerase 1500, Accelerase XY, Accelerase DUET), и лабораторных биокатализаторов на основе ферментных препаратов, полученных с использованием гриба Penicillium verruculosum, для гидролиза четырех видов растительного целлюлозосодержащего сырья (предварительно обработанные паровым взрывом кукурузные стебли и багасса, измельченная древесина сосны и осины), а также микрокристаллической целлюлозы. Определены активности биокатализаторов по отношению к различным субстратам и зависимость глубины исчерпывающего гидролиза растительного сырья от дозировки этих биокатализаторов. Показано, что биокатализаторы, созданные на основе штаммов P. verruculosum, являются конкурентоспособными по отношению к широко используемым коммерческим биокатализаторам на основе штамма Trichoderma при масштабировании биотехнологических процессов биоконверсии возобновляемого растительного сырья.

Об авторах

А. В. Чекушина
Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН, г. Москва
Россия

аспирант и сотрудник Института биохимии им. А.Н. Баха РАН. Тел.: (495) 939-59-66



Г. С. Доценко
Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН, г. Москва Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова, г. Москва
Россия

аспирант химического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова и сотрудник Института биохимии им. А.Н. Баха РАН. Тел. тот же.



А. П. Синицын
Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН, г. Москва Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова, г. Москва
Россия

д-р хим. наук, проф., зав. лабораторией физико-химии ферментативной трансформации полимеров химического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова, зав. лабораторией биотехнологии ферментов Института биохимии им. А.Н. Баха РАН. Тел. тот же



Список литературы

1. Ragauskas A.J., Williams C.K., Davison B.H., Britovsek G., Cairney J., Eckert C.A., Frederick W.J., Hallett J.P., Leak D.J., Liotta C.L., Mielenz J.R., Murphy R., Templer R., Tschaplinski T. The path forward for biofuels and biomaterials // Science. 2006. Vol. 311. P. 484—489.

2. Jorgensen H., Kristensen J.B., Felby C. Enzymatic conversion of lignocellulose into fermentable sugars: challenges and opportunities // Biofuels, Bioproducts and Biorefining. 2007. Vol. 1. P. 119—134.

3. Sims R.E.H., Mabee W., Saddler J.N., Taylor M. An overview of second generation biofuel technologies // Bioresour. Technol. 2010. Vol. 101. P. 1570—1580.

4. Merino S.T., Cherry J. Progress and challenges in enzyme development for biomass utilization // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2007. Vol. 108. P. 95—120.

5. Margeot A., Hahn-Hagerdal B., Edlund M., Slade R., Monot F. New improvements for lignocellulosic ethanol // Curr. Opin. Biotechnol. 2009. Vol. 20. P. 372—380.

6. Nieves R.A., Ehrman C.I., Adney W.S., Elander R.T., Himmel M.E. Technical communication: survey and analysis of commercial cellulase preparations suitable for biomass conversion to ethanol // World J. Microbiol. Biotechnol. 1998. Vol. 14. P. 301—304.

7. Kubicek C.P., Mikus M., Schuster A., Schmoll M., Seiboth B. Metabolic engineering strategies for the improvement of cellulase production by Hypocrea jecorina // Biotechnol. Biofuels. 2009. Vol. 2. P. 19—33.

8. Skomarovsky A.A., Gusakov A.V., Okunev O.N., Solov’eva I.V., Bubnova T.V., Kondrat’eva E.G., Synitsyn A.P.

9. Studies of hydrolytic activity of enzyme preparations of Penicillium and Trichoderma fungi // Appl. Biochem. Microbiol. 2005. Vol. 41. P. 182—184.

10. Martins L.F., Kolling D., Camassola M., Dillon A.J., Ramos L.P. Comparison of Penicillium echinulatum and

11. Trichoderma reesei cellulases in relation to their activity against various cellulosic substrates // Bioresour. Technol. 2008. Vol. 99. P. 1417—1424.

12. Ikeda Y., Hayashi H., Okuda N., Park E.Y. Efficient cellulase production by the filamentous fungus Acremonium cellulolyticus // Biotechnol. Prog. 2007. Vol. 23. P. 333—338.

13. Fujii T., Fang X., Inoue H., Murakami K., Sawayama S. Enzymatic hydrolyzing performance of Acremonium cellulolyticus and Trichoderma reesei against three lignocellulosic materials // Biotechnol. Biofuels. 2009. Vol. 2. P. 24—32.

14. Gusakov A.V., Salanovich T.N., Antonov A.I., Ustinov B.B., Okunev O.N., Burlingame R., Emalfarb M., Baez M., Sinitsyn A.P. Design of highly efficient cellulase mixtures for enzymatic hydrolysis of cellulose // Biotechnol. Bioeng. 2007. Vol. 97. P. 1028—1038.

15. Синицын А.П., Черноглазов В.М., Гусаков А.В. // Методы исследования и свойства целлюлолитических ферментов. М.: ВИНИТИ, 1990. Т. 25. C. 30—37.

16. Ghose T.K. Measurement of cellulase activities // Pure Appl. Chem. 1987. Vol. 59. P. 257—268.

17. Справочник биохимика / Досон Р. и др. М.: Мир, 1991. 544 с.

18. Clarke A.J. Biodegradation of cellulose. Enzymology and biotechnology. Lancaster: Technomic Publishing Company Inc., 1997. 272 p.

19. Teeri T.T. Crystalline cellulose degradation: new insight into the function of cellobiohydrolases // Trends Biotechnol. 1997. Vol. 15. P. 160—167.

20. Рабинович М.Л., Черноглазов В.М., Клесов А.А. Классификация целлюлаз, их распространенность, множественные формы и механизмы действия // Биоконверсия целлюлозы: микробиология и биохимия. Итоги науки и техники. Сер.: Биотехнология. М.: ВИНИТИ, 1988. Т. 11. C. 8—149.

21. Woods T.M., McCrae S.I., Bhat K.M. The mechanism of fungal cellulase action. Synergism between components of Penicillium pinophilum cellulase in solubilizing hydrogen bond-ordered cellulose // Biochem. J. 1989. Vol. 260. P. 37—43.

22. Garcia E., Johnston D.B., Whitaker J.R., Shoemaker S.P. Assessment of endo-1,4-β-D-glucanase activity by a rapid colorimetric assay using disodium 2,2’-bicinchoninate // J. Food Biochem. 1993. Vol. 17. P. 135—145.

23. Hösel W., Conn E.E. The aglycone specificity of plant β-glycosidases // Trends Biochem. Sci. 1982. Vol. 7, № 6. P. 219—221.

24. Conn E.E. β-Glucosidases in plants: substrate specificity // β-Glucosidases: Biochemistry and molecular biology / Ed. A. Esen; ACS Symposium Series, 533. Washington: American chemical society, 1993. P. 15—26.

25. Schülein M. Enzymatic properties of cellulases from Humicola insolens // J. Biotechnol. 1997. Vol. 57.

26. P. 71—81.

27. Tuohy M.G., Walsh D.J., Murray P.G., Claeyssens M., Cuffe M.M., Savage A.V., Coughlan M.P. Kinetic parameters and mode of action of the cellobiohydrolases produced by Talaromyces emersonii // Biochim. Biophys. Acta. 2002. Vol. 1596. P. 366—380.

28. Polizeli M.L., Rizzatti A.C.S., Monti R., Terenzy H.F., Jorge J.A., Amorim D.S. Xylanases from fungi: properties and industrial applications // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005. Vol. 67. P. 577—591.

29. Beg Q.K., Kapoor M., Mahajan L., Hoondal G.S. Microbial xylanases and their industrial applications: a review // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. Vol. 56. Р. 326–338.


Для цитирования:


Чекушина А.В., Доценко Г.С., Синицын А.П. СРАВНЕНИЕ ЭФФЕКТИВНОСТИ ПРОЦЕССОВ БИОКОНВЕРСИИ РАСТИТЕЛЬНОГО СЫРЬЯ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БИОКАТАЛИЗАТОРОВ НА ОСНОВЕ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ TRICHODERMA И PENICILLIUM VERRUCULOSUM. Катализ в промышленности. 2012;(6):68-76.

For citation:


Chekushina A.V., Dotsenko G.S., Sinitsyn A.P. Comparison of the efficiency of plant materials bioconversion processes using biocatalysts based on enzyme preparations Trichoderma and Penicillium Verruculosum. Kataliz v promyshlennosti. 2012;(6):68-76. (In Russ.)

Просмотров: 466


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1816-0387 (Print)
ISSN 2413-6476 (Online)