Buy (625 RUB)
Generate QR code
Open Access
Subscription or Fee Access
Application of Thermostable Lipolytic Bacterial Enzymes for Modern Biotechnological Processes: Review
https://doi.org/10.18412/1816-0387-2018-6-61-73
Abstract
In the review paper, the modern investigations on the application of thermostable lipolytic bacterial enzymes for biotechnology are discussed, the properties of these enzymes discussed including their activity and functional stability at various temperatures, pH in organic solvents, as well as the substrate specificity and activity in the presence of various chemical compounds. The paper contains data on the development of recombinant producers of lipolytic bacterial enzymes and on approaches to improving their productivity. The application of the bacterial lipases for biotechnological processes of synthesis of biofuel, various chemicals and detergents, for food industry and wastewater treatment is considered.
About the Authors
Yu. V. Samoilova
Boreskov Institute of Catalysis, Novosibirsk
Russian Federation
Russian Federation
K. N. Sorokina
Boreskov Institute of Catalysis, Novosibirsk
Russian Federation
Russian Federation
A. V. Piligaev
Boreskov Institute of Catalysis, Novosibirsk
Russian Federation
Russian Federation
V. N. Parmon
Boreskov Institute of Catalysis, Novosibirsk
Russian Federation
Russian Federation
References
1. Сорокина К.Н., Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Шивакумар У., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2017. T. 17. № 1. C. 70—77. [K.N. Sorokina, Y.V. Samoylova, A.V. Piligaev. Catal. Ind. 2017. Vol. 9, Is. 3, pp. 264-269 (Engl. Transl.)].
2. Сорокина К.Н., Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Шивакумар У., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2017. T. 17. № 1. C. 78—85. [K.N. Sorokina, Y.V. Samoylova, A.V. Piligaev. Catal. Ind. 2017. Vol. 9, Is. 4, pp. 348-353 (Engl. Transl.)].
3. Самойлова Ю.В., Сорокина К.Н., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2016. T. 16. № 3. C. 57—63. [Y.V. Samoylova, K.N. Sorokina, V.N. Parmon. Catal. Ind. 2016. Vol. 9, Is. 1, pp. 62-70 (Engl. Transl.)].
4. Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2016. T. 16. № 5. C. 66—74. [Y.V. Samoylova, A.V. Piligaev, K.N. Sorokina, V.N. Parmon. Catal. Ind. 2017. Vol. 9, Is. 1, pp. 62-70 (Engl. Transl.)].
5. Готовцев П.М., Юзбашева Е.Ю., Горин К.В., Бутылин В.В., Бадранова Г.У., Перковская Н.И., Мостова Е.Б., Намсараев З.Б., Руднева Н.И., Комова А.В., Василов Р.Г., Синеокий С.П. // Биотехнология. 2015. T. 2. C. 33—45.
6. Юзбашева Е.Ю., Готовцев П.М., Мостова Е.Б., Перковская Н.И., Ломоносова М.А., Бутылин В.В., Синеокий С.П., Василов Р.Г. // Биотехнология. 2014. T. 1. C. 8—24.
7. Sarmah N., Revathi D., Sheelu G., Yamuna Rani K., Sridhar S., Mehtab V., Sumana C. // Biotechnology Progress. 2018. V. 34. № 1. P. 5-28.
8. Сорокина К.Н., Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Тулупов А.А., Пармон В.Н. Применение биотехнологии для переработки липидов растительного происхождения в ценные продукты и их влияние на здоровье человека. Новосибирск: ИПЦ НГУ, 2017. 154 с.
9. Khan F.I., Lan D., Durrani R., Huan W., Zhao Z., Wang Y. // Frontiers in Bioengineering and Biotechnology. 2017. V. 5. 16. doi: [10.3389/fbioe.2017.00016]
10. Hide W.A., Chan L., Li W.H. // Journal of Lipid Research. 1992. V. 33. № 2. P. 167-178.
11. Kapoor M., Gupta M.N. // Process Biochemistry. 2012. V. 47. № 4. P. 555-569.
12. Bornscheuer U.T. // FEMS Microbiology Reviews. 2002. V. 26. № 1. P. 73-81.
13. Lee L.-C., Lee Y.-L., Leu R.-J., Shaw J.-F. // Biochemical Journal. 2006. V. 397. № 1. P. 69-76.
14. Bharathi D., Rajalakshmi G., Komathi S. // Journal of King Saud University-Science. 2018. https://doi.org/10.1016/j.jksus. 2017.12.018.
15. Самойлова Ю.В., Тулупов А.А., Сорокина К.Н. // Вестник НГУ. Серия: Биология, клиническая медицина. 2014. T. 12. № 4. C. 77—84.
16. Сорокина К.Н., Розанов А.С., Брянская А.В., Пельтек С.Е. // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2013. T. 17. № 4—1. C. 651—658.
17. Kim G.J., Lee E.G., Gokul B., Hahm M.S., Prerna D., Choi G.S., Ryu Y.W., Ro H.-S., Chung B.H. // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2003. V. 22. № 1. P. 29-35.
18. Самойлова Ю.В., Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Розанов А.С., Пельтек С.Е., Новиков А.А., Альмяшева Н.Р., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2015. T. 15. № 6. C. 90—96. [Y.V. Samoylova, A.V. Piligaev, K.N. Sorokina et al. A, Catal. Ind . Vol. 8, Is. 2, pp. 187-19370 (Engl. Transl.)].
19. Нагибина В.В., Ребезов М.Б., Анохина Е.С., Максимюк Н.Н., Асенова Б.К. // Молодой ученый. 2014. T. 8. C. 214—216.
20. Безбородов А.М., Загустина Н.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2014. T. 50. № 4. C. 347—373.
21. Samoylova Y., Sorokina K., Piligaev A., Parmon V. // Catalysts. 2018. V. 8. № 4. P. 154.
22. Bayoumi R.A., El-louboudey S.S., Sidkey N.M., Abd-El-Rahman M.A. // Journal of Applied Sciences Research. 2007. V. 3. № 12. P. 1752-1765.
23. Chiş L., Hriscu M., Bica A., Toşa M., Nagy G., Róna G., G. Vértessy B., Dan Irimie F. // The Journal of General and Applied Microbiology. 2013. V. 59. № 2. P. 119-134.
24. Kim J., Deng L., Hong E., Ryu Y. // Protein Expression and Purification. 2015. V. 116. P. 90-97.
25. Shariff F.M., Rahman R.N.Z.R.A., Basri M., Salleh A.B. // International Journal of Molecular Sciences. 2011. V. 12. № 5. C. 2917-2934.
26. Sivaramakrishnan R., Muthukumar K. // Applied Biochemistry and Biotechnology. 2012. V. 166. № 4. P. 1095-1111.
27. Xie Z., Xu B., Ding J., Liu L., Zhang X., Li J., Huang Z. // Biotechnology Letters. 2013. V. 35. № 8. P. 1283-1289.
28. Mohamed Z.K., Ahmed M.A., Fetyan N.A., Elnagdy S.M. // Journal of Advanced Research. 2010. V. 1. № 2. P. 145-149.
29. Surendhiran D., Sirajunnisa A.R., Vijay M. // 3 Biotech. 2015. V. 5. № 5. P. 715-725.
30. Leow T.C., Sharif F.M., Rahman R.N.Z.R.A., Salleh A.B., Basri M. // Book Thermostable lipases. New York N., USA: Nova Science Publishers Inc, 2006. P. 41-61.
31. Vieille C., Zeikus G.J. // Microbiology and Molecular Biology Reviews. 2001. V. 65. № 1. P. 1-43.
32. Castro-Ochoa L.D., Rodríguez-Gómez C., Valerio-Alfaro G., Oliart Ros R. // Enzyme and Microbial Technology. 2005. V. 37. № 6. P. 648-654.
33. Stathopoulou P.M., Savvides A.L., Karagouni A.D., Hatzinikolaou D.G. // BioMed Research International. Volume 2013, Article ID 703130, 13 pages. http://dx.doi.org/10.1155/2013/703130
34. Salameh M.d.A., Wiegel J. // Applied and Environmental Microbiology. 2007. V. 73. № 23. P. 7725-7731.
35. Кригер А.В., Дышлюк Л.С., Долганюк В.Ф., Зимина М.И., Асякина Л.К. // Фундаментальные исследования. 2013. T. 12. C. 122—126.
36. Сорокина К.Н., Нуриддинов М.А., Розанов А.С., Иванисенко В.А., Пельтек С.Е. // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2013. T. 17. № 4-1. C. 666—674.
37. Litthauer D., Ginster A., van Eeden Skein E. // Enzyme and Microbial Technology. 2002. V. 30. № 2. P. 209-215.
38. Nawani N., Kaur J. // Molecular and Cellular Biochemistry. 2000. V. 206. № 1. P. 91-96.
39. Gricajeva A., Bendikienė V., Kalėdienė L. // International Journal of Biological Macromolecules. 2016. V. 92. P. 96-104.
40. Kaur G., Singh A., Sharma R., Sharma V., Verma S., Sharma P.K. // 3 Biotech. 2016. V. 6. № 1. P. 49.
41. Bradoo S., Saxena R.K., Gupta R. // World Journal of Microbiology and Biotechnology. 1999. V. 15. № 1. P. 87-91.
42. Ramani K., Chockalingam E., Sekaran G. // Journal of IndustrialIndustrial Microbiology & Biotechnology. 2010. V. 37, № 5. P. 531-535.
43. Andersson R.E., Hedlund C.B., Jonsson U. // Journal of Dairy Science. 1979. V. 62. № 3. P. 361-367.
44. Sharma S., Kanwar S.S. // The Scientific World Journal. 2014. V. 2014. P. 15.
45. Schmidt-Dannert C., Sztajer H., Stöcklein W., Menge U., Schmid R.D. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Lipids and Lipid Metabolism. 1994. V. 1214. № 1. P. 43-53.
46. Sugihara A., Tani T., Tominaga Y. // The Journal of Biochemistry. 1991. V. 109. № 2. P. 211-216.
47. Hun C.J., Rahman R.N.Z.A., Salleh A.B., Basri M. // Biochemical Engineering Journal. 2003. V. 15, № 2. P. 147-151.
48. Гумеров В.М., Марданов А.В., Колосов П.М., Равин Н.В. // Прикладная биохимия и микробиология. 2012. T. 48. C. 376-382.
49. Macrae A.R., Hammond R.C. // Biotechnology and Genetic Engineering Reviews. 1985. V. 3. № 1. P. 193-218.
50. Balan A., Ibrahim D., Abdul Rahim R., Ahmad Rashid F.A. // Enzyme Research. 2012. V. 2012. P. 7.
51. Bisht D., Yadav S.K., Darmwal N.S. // Brazilian Journal of Microbiology. 2013. V. 44. № 4. P. 1305-1314.
52. Ekinci A.P., Dinçer B., Baltaş N., Adıgüzel A. // Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. 2016. V. 31. № 2. P. 325-331.
53. Lestari P., Raharjo T.J., Matsjeh S., Haryadi W. // AIP Conference Proceedings. 2016. V. 1755. № 1. P. 080003.
54. Dharmsthiti S., Pratuangdejkul J., Theeragool G., Luchai S. // The Journal of General and Applied Microbiology. 1998. V. 44. № 2. P. 139-145.
55. Jaeger K.-E., Ransac S., Dijkstra B.W., Colson C., van Heuvel M., Misset O. // FEMS Microbiology Reviews. 1994. V. 15. № 1. P. 29-63.
56. Hassing G.S. // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Enzymology. 1971. V. 242. № 2. P. 381-394.
57. Lanser A.C., Manthey L.K., Hou C.T. // Current Microbiology. 2002. V. 44. № 5. P. 336-340.
58. Kanmani P., Kumaresan K., Aravind J. // Brazilian Journal of Microbiology. 2015. V. 46. № 4. P. 1235-1243.
59. Zheng J.-y., Wang J., Zhou S.-s., Li X.-j., Ying X.-x., Wang Z. // Protein Expression and Purification. 2017. V. 136. P. 66-72.
60. Valero F. // Lipases and Phospholipases: Methods and Protocols / Sandoval G. — Totowa, NJ: Humana Press, 2012. P. 161-178.
61. Borrelli G. M., Trono D. // International Journal of Molecular Sciences. 2015. V. 16.№ 9. P. 20774-20840.
62. Падкина М.В., Самбук Е.В. // Экологическая генетика. 2015. T. 13. № 2. C. 36—57.
63. Villaverde A., Mar Carrió M. // Biotechnology Letters. 2003. V. 25. № 17. P. 1385-1395.
64. De Marco A. // Microbial Cell Factories. 2009. V. 8. № 1. P. 26.
65. De Marco A., Deuerling E., Mogk A., Tomoyasu T., Bukau B. // BMC Biotechnology. 2007. V. 7. P. 32-32.
66. Saibil H.R. // Current Opinion in Structural Biology. 2008. V. 18. № 1. P. 35-42.
67. Quyen D.T., Schmidt-Dannert C., Schmid R.D. // Applied and Environmental Microbiology. 1999. V. 65. № 2. P. 787-794.
68. Shuo-shuo C., Xue-zheng L., Ji-hong S. // Protein Expression and Purification. 2011. T. 77. № 2. Р. 166-172.
69. Datta S., Christena L.R., Rajaram Y.R.S. // 3 Biotech. 2013. V. 3. № 1. P. 1-9. 70. Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Беклемишев А.Б., Мамаев А.Л., Патрушев Ю.В. // Катализ в промышленности. 2017. T. 17. № 5. C. 399—406.
70. Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Беклемишев А.Б., Мамаев А.Л., Патрушев Ю.В. // Катализ в промышленности. 2017. T. 17. № 5. C. 399—406.
71. Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Беклемишев А.Б., Пыхтина М.Б. // Вестник Пермского национального исследовательского политехнического университета. 2018. T. 2. C. 7—22.
72. Du W., Xu Y., Liu D., Zeng J. // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2004. V. 30. № 3. P. 125-129.
73. Gonzalo A., García M., Luis Sánchez J., Arauzo J., Peña J.Á. // Industrial & Engineering Chemistry Research. 2010. V. 49. № 9. P. 4436-4443.
74. Salis A., Pinna M., Monduzzi M., Solinas V. // Journal of Biotechnology. 2005. V. 119. № 3.P. 291-299.
75. Сорокина К.Н., Яковлев В.А., Пилигаев А.В., Кукушкин Р.Г., Пельтек С.Е., Колчанов Н.А., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2012. T. 2. C. 63—72.
76. Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Пармон В.Н. // Вестник Новосибирского государственного университета. Серия: Биология, клиническая медицина 2015. T. 13. № 4. C. 19—26.
77. Noureddini H., Gao X., Philkana R.S. // Bioresource Technology. 2005. V. 96, № 7. P. 769-777.
78. Kim S.H., Kim S.-j., Park S., Kim H.K. // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2013. V. 85—86. P. 10-16.
79. Winayanuwattikuna P., Piriyakananona K., Wongsathonkittikunb P., Charoenpanich J. // ScienceAsia. 2014. V. 40. P. 327-334.
80. Narwal S.K., Saun N.K., Dogra P., Chauhan G., Gupta R. // BioMed Research International. 2015. V. 2015. P. 281934.
81. Cai X., Ma J., Wei D.-z., Lin J.-p., Wei W. // Antonie van Leeuwenhoek. 2014. V. 106. № 5. P. 1049-1060.
82. Kawakami K., Oda Y., Takahashi R. // Biotechnology for Biofuels. 2011. V. 4. P. 42.
83. Abdulla R., Ravindra P. // Biomass and Bioenergy. 2013. V. 56. P. 8-13.
84. Li K., Fan Y., He Y., Zeng L., Han X., Yan Y. // Scientific Reports. 2017. V. 7. № 1. P. 16473.
85. Godoy C.A. // International Journal of Molecular Sciences. 2017. V. 18. № 10. P. 2130.
86. Uppada S.R., Akula M., Bhattacharya A., Dutta J.R. // Journal of Genetic Engineering and Biotechnology. 2017. V. 15. № 2. P. 331-334.
87. Karra-Châabouni M., Ghamgui H., Bezzine S., Rekik A., Gargouri Y. // Process Biochemistry. 2006. V. 41. № 7. P. 1692-1698.
88. Pan J., Dang N.-D., Zheng G.-W., Cheng B., Ye Q., Xu J.-H. // Bioresources and Bioprocessing. 2014. V. 1. № 1. P. 12.
89. Quax W.J., Broekhuizen C.P. // Applied Microbiology and Biotechnology. 1994. V. 41. № 4. P. 425-431.
90. Mutsaers J.H.G.M., Kooreman H.J. // Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas. 1991. V. 110. № 5. P. 185-188.
91. Steenkamp L., Brady D. // Process Biochemistry. 2008. V. 43. № 12. P. 1419-1426. 92. Godinho L.F., Reis C.R., Tepper P.G., Poelarends G.J., Quax W.J. // Applied and Environmental Microbiology. 2011. V. 77. № 17. P. 6094-6099.
92. Godinho L.F., Reis C.R., Tepper P.G., Poelarends G.J., Quax W.J. // Applied and Environmental Microbiology. 2011. V. 77. № 17. P. 6094-6099.
93. Wei T., Yang K., Bai B., Zang J., Yu X., Mao D. // Molecules. 2016. V. 21. № 7. P. 905.
94. Marszałł M. P., Siódmiak T. // Catalysis Communications. 2012. V. 24. P. 80-84.
95. Li X., Liu T., Xu L., Gui X., Su F., Yan Y. // Biotechnology and Bioprocess Engineering. 2012. V. 17. № 6. P. 1147-1155.
96. Yoon S., Kim S., Park S., Hong E., Kim J., Kim S., Yoo T.H., Ryu Y. // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2014. V. 100. P. 25-31.
97. Kim J., Kim S., Yoon S., Hong E., Ryu Y. // Applied Microbiology and Biotechnology. 2015. V. 99. № 15. P. 6293-6301.
98. Wu H.-Y., Xu J.-H., Shen D., Xin Q. // Journal of Industrial Microbiology and Biotechnology. 2003. V. 30. № 6. P. 357-361.
99. Zhang Y., Pagilla K. // Desalination. 2010. V. 263. № 1. P. 36-44.
100. Shayeghi M., Dehghani M.H., Alimohammadi M., Goodini K. // Journal of Arthropod-Borne Diseases. 2012. V. 6. № 1. P. 45-53.
101. Singh B., Kaur J., Singh K. // World Journal of Microbiology and Biotechnology. 2012. V. 28. № 3. P. 1133-1141.
102. Kim Y.-H., Ahn J.-Y., Moon S.-H., Lee J. // Chemosphere. 2005. V. 60. № 10. P. 1349-1355.
103. Ibrahim W.M., Karam M.A., El-Shahat R.M., Adway A.A. // BioMed Research International. 2014. V. 2014. P. 6.
104. More V.S., Tallur P.N., Niyonzima F.N., More S.S. // 3 Biotech. 2015. V. 5. № 6. P. 967-974.
105. Talwar M.P., Ninnekar H.Z. // Journal of Basic Microbiology. 2015. V. 55. № 9. P. 1094-1103.
106. Pailan S., Gupta D., Apte S., Krishnamurthi S., Saha P. // International Biodeterioration & Biodegradation. 2015. V. 103. P. 191-195.
107. Chen S., Deng Y., Chang C., Lee J., Cheng Y., Cui Z., Zhou J., He F., Hu M., Zhang L.-H. // Scientific Reports. 2015. V. 5. P. 8784.
108. Khan S., Zaffar H., Irshad U., Ahmad R., Khan A. R., Shah M.M., Bilal M., Iqbal M., Naqvi T. // Archives of Biological Sciences. 2016. V. 68. № 1. P. 51-59.
109. Samoylova Y.V., Sorokina K.N., Romanenko M.V., Parmon V.N. // Extremophiles. 2018. V. 22. № 2. P. 271-285.
110. Chauhan M., Chauhan R.S., Garlapati V.K. // BioMed Research International. 2013. V. 2013. P. 6.
111. Joseph B., Ramteke P.W., Thomas G. // Biotechnology Advances. 2008. V. 26. № 5. P. 457-470.
112. Kanjanavas P., Khuchareontaworn S., Khawsak P., Pakpitcharoen A., Pothivejkul K., Santiwatanakul S., Matsui K., Kajiwara T., Chansiri K. // International Journal of Molecular Sciences. 2010. V. 11. № 10. P. 3783-3792.
113. Rathi P., Saxena R. K., Gupta R. // Process Biochemistry. 2001. V. 37. № 2. P. 187-192.
114. An J.D., Patterson D.A., McNeil S., Hossain M.M. // Biotechnology Progress. 2014. V. 30. № 4. P. 806-817.
Review
For citations:
Samoilova Yu.V., Sorokina K.N., Piligaev A.V., Parmon V.N. Application of Thermostable Lipolytic Bacterial Enzymes for Modern Biotechnological Processes: Review. Kataliz v promyshlennosti. 2018;18(6):61-73. (In Russ.) https://doi.org/10.18412/1816-0387-2018-6-61-73
Views:
1134
Email this article 