Buy (625 RUB)
|Generate QR code
Open Access
Subscription or Fee Access
Lipases in Esterification Reactions: A Review
https://doi.org/10.18412/1816-0387-2020-3-216-233
Abstract
Main applications of lipases for the production of esters with different structures are analyzed in the review. The effect of nonaqueous media, methods of lipase immobilization, and substrate specificity on enzymatic esterification is described. Implementations of enzymatic esterification reactions under industrial conditions using two configurations of reactors – with fixed or fluidized bed – are reported. Esters obtained by enzymatic catalysis are systematized with respect to their chemical structure. Lipases are shown to be promising for use in the esterification processes aimed to produce esters with different structures and intended for various purposes.
About the Authors
V. S. Gamayurova
Kazan National Research Technological University
Russian Federation
Russian Federation
M. E. Zinovieva
Kazan National Research Technological University
Russian Federation
Russian Federation
K. L. Shnaider
Kazan National Research Technological University
Russian Federation
Russian Federation
G. A. Davletshina
Kazan National Research Technological University
Russian Federation
Russian Federation
References
1. Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология. М.: Академия, 2005. 480 с.
2. Тырсин Ю.А., Шеламова С.А. Механизм гидролиза, синтеза и переэтерификации в пищевой биотехнологии: монография. Воронеж: Научная книга, 2012. 124 с.
3. Варфоломеев С.Д., Еременко Е.Н., Крылова Л.П. // Успехи химии. 2010. Т.79. № 6. С. 544—564.
4. Гарабаджиу А.В., Галынкин В.А., Карасев М.М., Козлов Г.В., Лисицкая Т.Б. // Известия СПбГТИ (ТУ). 2010. № 7 (33). С. 1—14.
5. Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Беклемишев А.Б., Яковлева Е.Ю., Пыхтина М.Б. // Катализ в промышленности. 2014. № 6. С. 71—78.
6. Росс М.Ю., Стребков Д.С. Биодизельное топливо из водорослей. М.: ГНУ ВИЭСХ, 2008. 252 с.
7. Пилигаев А.В., Сорокина К.Н., Брянская А.В., Демидов Е.А., Кукушкин Р.Г., Колчанов Н.А., Пармон В.Н., Сельтен С.Е. // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2013. Т. 17. № 2. С. 359—367.
8. Безбородов А.М., Загустина Н.А. // Прикладная биохимия и микробиология. 2014. Т. 50. № 4. С. 347—373. DOI:10.7868/S0555109914040187.
9. Смирнов Е.В. Пищевые ароматизаторы. Справочник. СПб.: ЦОП «Профессия», 2008. 736 с.
10. Солдатенков А.Т., Колядина Н.М., Ле Туан Ань. Основы органической химии душистых веществ для прикладной эстетики и ароматерапии. М.: ИКЦ «Академкнига», 2006. 240 с.
11. Попова К.А. Исследование влияния структуры сложных эфиров на эксплуатационные характеристики масел для газотурбинных двигателей. Дис. … канд. хим. наук. Москва, 2017. 139 с.
12. Самойлов Ю.В., Сорокина К.Н., Пилигаев А.В., Пармон В.Н. // Катализ в промышленности. 2018. Т. 18. № 6. С. 61—73. https://doi.org/10.18412/ 1816-0387-2018-6-61-73
13. Nakamura K. // Tetrahedron. 1994. V. 50. P. 4681—4690.
14. Li L., Du W., Liu D., Wang L., Li Z. // J. Mol. Catal. B-Enzym. 2006. № 43. P. 58—62. DOI: 10.1016/j.molcatb.2006.06.012.
15. Sharma S., Kanwar S.S. // Sci. World J. 2014. P. 91—119. https:// doi.org/10.1155/2014/625258
16. Doukyu N., Ogino H. // Biochem. Eng. J. 2010. № 48. P. 270— 282.
17. Ogino H., Ishikawa H. // J. Biosci. Bioeng. 2001. № 91. P. 109—116.
18. Gamayurova V.S., Shnaider K.L., Zaripova S.K., Jamai M.J. // J. Thermodyn. Catal. 2016. V. 7. P. 161—162. DOI: 10.4172/2157-7544.1000161.
19. Gamayurova V.S., Mataz M.J., Chernykh M.N., Zaripova S.K. // J. Adv. Chem. Sci. 2017. V. 3. Issue 2. P. 478—479.
20. Гамаюрова В.С., Бильданова Н.И., Джамай М.Д. // Вестник Казанского технологич. ун-та. 2017. Т. 20. № 10. С. 136—137.
21. Ozyilmaz G., Gezer E. // J. Mol. Catal. B-Enzym. 2010. V. 64. № 3. P. 140—145. DOI: 10.1016/j.molcatb.2009.04.013.
22. Singh P., Devesh K.S., Naik S.N. // IJSR. 2014. V. 3. № 9. P. 2113—2116.
23. Гамаюрова В.С., Шнайдер К.Л., Джамай М.Д.Д. // Катализ в промышленности. 2016. Т. 16. № 3. С. 64—68. https://doi.org/10.18412/1816-0387-2016-3-64-68
24. Wang Z., Du W., Dai L., Liu D. // J. Mol. Catal. B. Enzym. 2016. № 127. P. 11—17. DOI: 10.7503/cjcu20141106.
25. Hakoda M., Shiragami N., Enomoto A., Nakamura K. // Bioproc. Biosyst. Eng. 2002. V. 24 (6). P. 355—361. DOI: 10.1007/s004490100245.
26. Dumont T., Barth D., Perrut M. // J. Supercrit. Fluids. 1993. № 6. Р. 85—89.
27. Knez Z., Kavcic S., Gubicza L., Belafi-Bako K., Nemeth G., Primozic M., Leitgeb M. // J. Supercrit. Fluid. 2012. V. 66. P. 192—197. DOI: 10.1016/j.supflu.2011.11.006.
28. Aaltonen O., Rantakyla M. // Chemtech. 1991. № 21. Р. 240—248.
29. Hernandez C.E., Chen H.H., Chang C.I., Huang T.C. // Ind. Crops Prod. 2009. № 30. Р. 359—365. DOI: 10.1016/j.indcrop.2009.07.004.
30. Kondo M., Rezaei K., Termelli F., Goto M. // Ind. Eng. Chem. Res. 2002. № 41. Р. 5770—5774. DOI: 10.1021/ie010816o.
31. Ramsey E., Sun Q.B., Zhang Z.Q., Zhang C.M., Gou W. // J. Env. Sci. Chin. 2009. № 21. Р. 720—726. DOI: 10.1016/S1001-0742(08)62330-X.
32. Escandell, J., Wurm, D. J., Belleville, M. P., Sanchez, J., Harasek, M., & Paolucci-Jeanjean, D. // Catalysis Today. 2015. V. 255. Р. 3–9. DOI: 10.1016/j.cattod.2015.01.048.
33. Гумеров Ф.М., Сабирзянов А.Н., Гумерова Г.И. Суб- и сверхкритические флюиды в процессах переработки полимеров. Казань: ФЭН, 2007. 336 с.
34. Habulin M., Sabeder S., Primozic M., Knez Z. // J. Supercrit. Fluid. 2007. V. 43. Iss. 2. Р. 199—203. DOI: 10.1016/j.supflu.2007.05.001.
35. Varma M.N., Madras G. // Appl. Biochem. Biotechnol. 2010. № 160. Р. 2342—2354. http://dx.doi.org/10.1007/s12010-009-8696-7
36. Коваленко Г.А., Перминова Л.В., Беклемишев А.Б., Мамаев А.Л., Патрушев Ю.В. // Катализ в промышленности. 2017. Т. 17. № 5. С. 399—406. DOI: 10.18412/1816-0387-2017-5-399-406.
37. Xiao Z., Hou X., Lyu X., Zhao J., Xi L., Li J., Lu J.R. // Biotechnol Lett. 2015. V. 37. Is 8. Р. 1671—1677. DOI: 10.1007/s10529-015-1834-0.
38. Matte C.R., Bordinhao C., Poppe J.K., Rodrigues R.C., Hertz P.F., Ayub A.Z. // J. Mol. Catal. B-Enzym. 2016. № 127. Р. 67—75.
39. Melo L.L.M.M., Pastore G.M., Macedo G.A. // Process Biochem. 2005. № 40. Р. 3181—3185.
40. Abbas H., Comeau L. // Enzyme Microb. Tech. 2003. Vol. 32. № 5. Р. 589—595.
41. Theil F. // Tetrahedron. 2000. № 56. P. 2905—2919.
42. Stamatis H., Xenakis A., Provelegiou M., Kolisis F.N. // Biotechnol. Bioeng. 1993. № 42. P. 103—110.
43. Talon R., Montel M.-C.; Berdague J.-L. // Enz. Microb. Technol. 1996. № 19. P. 620—622.
44. Hwang S. // Biotechnol. Lett. 1994. V. 16. № 14. P. 379—384
45. Barthing K., Czermak P. // Biotechnol. Bioeng. 2001. V. 75. № 6. P. 676—681. DOI: 10.1002/bit.1193.
46. Larios A., García H.S., Oliart R.M., Valerio-Alfaro G. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2004. V. 65. P. 373—376. DOI: 10.1007/s00253-004-1602-x.
47. Singh P., Saxena D.K., Naik S.N. // IJSR. 2014. V. 3. Is. 9. Р. 2113—2116.
48. Romero M.D., Calvo L., Alba C., Daneshfar A., Ghaziaskar H.S. // Enzyme Microb. Technol. 2005. № 37. Р. 42—48. DOI: 10.1016/j.supflu.2004.05.004.
49. Hyunah K., Chulhwan P. // Enzyme Microb. Technol. 2017. V. 100. P. 37—44. DOI: 10.1016/j.enzmictec.2017.02.004.
50. Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Елизарова Е.В. // Вестник Казанского технологич. ун-та. 2006. № 6. С. 69—72.
51. Garcia H., Oliart R. // Appl. Microbiol. Biot. 2004. V. 65. № 4. P. 373—376. DOI: 10.1007/s00253-004-1602-x.
52. Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Елизарова Е.В. // Вестник Казанского технологич. ун-та. 2005 - № 1. С. 239—244.
53. Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Шнайдер К.Л. Энзиматический синтез душистых веществ с использованием фракции сивушного масла. Биотехнология: состояние и перспективы развития: Материалы VIII Московского Международного конгресса, РХТУ им. Д.И. Менделеева, 2015 г. ЗАО «Экспо-биохим-технологии». С. 405—406.
54. Knezevic-Jugovic Z., Bezbradica D., Jakovljevic Z., Brankovic-Dimitrijevic S., Mijin D. // J. Serb. Chem. Soc. 2008. № 73(12). Р. 1139—1151. DOI: 10.2298/JSC0812139K.
55. Claon P., Akoh C. // Biotechnol. Lett. 1994. V. 16. № 3. P. 235— 240. DOI:10.1007/BF00134618.
56. Spinelli D., Coppi S., Basosi R., Pogni R. // Biocatalysis. 2014. V. 1. Is. 1. P. 1—12. DOI: 10.2478/boca-2014-0001.
57. Chang S. W., Shaw J. F., Shieh N. // Food Technol. Biotechnol. 2003. V. 41. Is. 3. P. 237—242.
58. Шнайдер К.Л., Каюмова А.Ф., Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е. // Вестник Казанского технологич. ун-та. 2017. Т. 20. № 11. С. 156—158.
59. Шнайдер К.Л., Сабирзянова Г.Р., Низамутдинова М.Х., Зиновьева М.Е., Каюмова А.Ф. // Вестник Казанского технологич. ун-та. 2017. Т. 20. № 12. С. 129—131.
60. Abdulmalek E., Hamidon N.F., Abdul Rahman M.B. // J. Mol. Catal. B-Enzym. 2016. № 132. Р. 1—4. DOI: 10.1016/j.molcatb.2016.06.010.
61. Gubicza L., Kabiri-Badr A., Keoves E., Belafi-Bako K. // J. Biotechnol. 2001. V. 84. Is. 2. Р. 193—196. DOI: 10.1016/S0168-1656(00)00352-7.
62. Syamsul Kamar MW, Salina MR, Siti Salhah O,, Hanina MN, Mohd Basyaruddin AR. // J. Biotechnol. Biomaterial. 2011. V. 1. Is. 3. DOI: 10.4172/2155-952X.1000106.
63. Зиновьева М.Е., Гамаюрова В.С., Калачева Н.В. // Биотехнология. 1998. № 4. С. 81—85..
64. Гамаюрова В.С., Зиновьева М.Е., Елизарова Е.В. // Катализ в промышленности. 2008. № 3. С. 54—58.
65. Langone M.A.P., De Abreu M.E., Rezende M.J.C., Sant’Anna G.L. // Appl. Biochem. Biotech. 2002. V. 98—100. P. 987-996. DOI: 10.1385/ABAB:98-100:1-9:987.
66. Da Silva M.A.M., Medeiros V.C., Langone M.A.P., Freire D.M.G. // Appl. Biochem. Biotech. 2003. V. 105—108. P. 757-768. DOI: 10.1385/ABAB:108:1-3:757.
67. Зиновьева М.Е., Гамаюрова В.С., Шнайдер К.Л. // Вестник Казанского технологич. ун-та. 2011. № 6. С. 211—217. DOI: https://doi.org/10.24412/Fd8FcMPiDxU.
68. Зиновьева М.Е., Гамаюрова В.С., Шнайдер К.Л., Назаренко Е.В. // Вестник Казанского технологич. ун-та. 2015. Т. 18. № 1. С. 100—103.
69. Aissa I., Sellami M., Kamoun A., Gargouri Y., Miled N. // Curr. Chem. Biol. 2012. № 6. P. 77—85. DOI: 10.2174/187231312799984376.
70. Freitas L., Paula A.,Santos J., Zanin G., Castro H. // J. Mol. Catal. B-Enzym. 2010. V. 65. P.87-90. DOI: 10.1016/j.molcatb.2009.12.009
71. Stamatis H., Sereti V., Kolisis F.N. // J. Am. Oil Chem. Soc. 1999. V. 76. № 12. P. 1505—1510. DOI: 10.1007/s11746-999-0193-1.
72. Gamayurova V.S., Zinov'eva M.E., Shnaider K.L., Kalacheva N.V. // Catalysis in Industry. 2015. Т. 7. № 3. С. 239—243. https://doi.org/10.18412/1816-0387-2015-2-73-78.
73. Sabeder S., Knez Z., Leitgeb M. // Chem. Ind. Chem. Eng. Q. 2006. V. 12. Is. 3. P. 147—151. DOI: 10.2298/CICEQ0603147S.
74. Viklund F., Alander J., Hult K. // J. Am. Oil Chem. Soc. 2003. V. 80. Is. 8. P. 795—799.
75. Ivanova G.A., Gamayurova V.S., Gazizova F.F., Salmina M.N., Farrukhshina L.R. Biocatalytic synthesis of oleic acid esters. Фундаментальные и прикладные науки сегодня: Материалы XI Международной научно-практической конференции, North Charleston, 10—11 апреля 2017 г. Издательство: Create Space. С. 97—99.
76. Mat Radzi S., Basri M., Salleh A.B., Ariff A., Mohammad R., Abdul Rahman M.B., Noor Zaliha R., Abdul Rahman R. // Electron. J. Biotechn. 2005. V. 8. Is. 3. doi: 10.2225/vol8-issue3-fulltext-4.
77. Bi Y., Yu M., Zhoy H., Wei. P. // J. Mol. Catal. B-Enzym. 2016. V. 133. Р. 1—5. DOI: 10.1016/j.molcatb.2016.05.002.
78. Deng L., Nie K., Wang F., Liu J. // React. Kinet. Catal. Lett. 2012. No. 6. P. 978—982. DOI: 10.1016/S1004-9541(11)60080-3.
79. Villeneuve P., Foglia T.A., Mangos T.J., Nuñez. A. // J. Am. Oil Chem. Soc. 1998. V. 75. Is. 11. P. 1545—1549. doi.org/10/1007/s11746-998-0092-x.
80. Liang J., Zeng W., Yao P., Wei Y. // ABC. 2012. V. 2. P. 226—232. DOI: 10.4236/abc.2012.23027.
81. Zhang X., Yu J., Zeng A. // Biotechnol. Appl. Bioc. 2017. V. 64. Is. 2. P. 270—278. DOI: 10.1002/bab.1476.
82. Sengupta A., Pal M., SilRoy S., Ghosh M. // J. Am. Oil Chem. Soc. 2010. V. 87. Is. 9 Р. 1019—1025. DOI: 10.1007/s11746-010-1587-9.
83. Morigana N., Maeda A., Mizuno T., Bunya M., Sugihara S., Sugihara A. // Enzyme. Microb. Technol. 2011. V. 48. Is. 6-7. P. 498—504. DOI: 10.1016/j.enzmictec.2011.02.007.
84. Humeau C., Girardin M., Rovel B., Miclo A. // J. Mol. Catal. B-Enzym. 1998. V. 5. P. 19—23.
85. Jumbri K., Rozy M. F. Al-H., Ashari S.E. // PLoS One. 2015. No. 10. DOI: 10.1371/journal.pone.0144664.
Review
For citations:
Gamayurova V.S., Zinovieva M.E., Shnaider K.L., Davletshina G.A. Lipases in Esterification Reactions: A Review. Kataliz v promyshlennosti. 2020;20(3):216-233. (In Russ.) https://doi.org/10.18412/1816-0387-2020-3-216-233
Views:
986
Email this article 